Презентация на тему "аминокислоты ". Применение аминокислот в качестве лекарственных препаратов

(proteios, греч. - первый) Белки (протеины, полипептиды) высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью α-аминокислот В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом. α-Аминокислоты – мономеры для синтеза белков В природе обнаружено более 300 аминокислот, однако в составе белков встречается только 20 (α-аминокислоты)

Классификация аминокислот Карбоксильная группа Радикал Аминогруппа Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильная и аминогруппа группы 2-аминоэтановая кислота -аминоуксусная кислота глицин 2 или α 3-аминобутановая кислота -аминомасляная кислота 1. Структурная классификация 1.1. Взаимное расположение групп СОО- и NH Природа радикала (R): алифатические, ароматические, гетероциклические лейцин антраниловая кислота гистидин 1.3. Количество групп СОО- и NH 2 - : моноаминокарбоновые, моноаминодикарбоновые, диаминокарбоновые глицин аспарагиновая кислота лизин

Протеиногенные аминокислоты («рождающие протеины») - природные аминокислоты, участвующие в построении молекул пептидов и белков Аланин (Ala) Валин (Val) Лейцин (Leu) Изолейцин (Ile) Аргинин (Arg) Лизин (Lys) Треонин (Tre) (Метионин (Met) Фенилаланин (Phe) Триптофан (Try) Незаменимые аминокислоты Гистидин (His)

Конфигурация протеиногенных аминокислот Конфигурация – расположение атомов, характеризующее определенный стереоизомер (+) –Аланин (-) -Аланин? L-аминокислота L –глицериновый альдегид R,S – номенклатура L,D - номенклатура L,D – номенклатура используется для аминокислот и углеводов R,S – номенклатура (см. Р. Моррисон, Р. Бойд. Органическая химия, с. 87)

Кислотно-основные свойства аминокислот Биполярные ионы, цвиттер-ионы Высокие Тпл. (С); растворимы в воде; нерастворимы в неполярных органических растворителях. Аминокислоты – амфотерные соединения Изоэлектрическая точка - значение рН среды, при котором аминокислота существует преимущественно в виде цвиттер-иона

Белки Первичная структура - последовательность аминокислот в полипептидной цепи Вторичная структура локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями Третичная структура – пространственное строение полипептидной цепи (ковалентные, ионные связи, гидрофильно-гидрофобные взаимодействия) Четвертичная структура – взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса

Трехмерная структура молекулы гемоглобина Растворимы в воде или водных растворах кислот, оснований, солей. К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, транспортные и регуляторные гормоны, антитела, альбумин яиц, гемоглобин, фибриноген, фибрин Глобулярные белки - полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры (глобулы) Фибриллярные белки - полипептидные цепи, имеющие вытянутую нитевидную структуру Не растворимы в воде. К фибриллярным белкам относятся α-кератины, коллаген, фиброин.

Слайд 2

Дайте свое определение класса. Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, которые обязательно содержат две функциональные группы: аминогруппу – NH2 и карбоксильную группу –COOH, связанные с углеводородным радикалом (стр. 220 учебника) Общая формула Аминокислоты – производные кислот, которые можно рассматривать как продукты замещения одного или более атомов водорода в их радикалах на одну или более аминогрупп (“Курс органической химии”, стр.371) NH2 – CH – COOH R

Слайд 3

Аминокислоты. Биологическая роль Аминокислоты, в отличие от ранее изученных органических веществ, содержат две функциональные группы.

Слайд 4

Номенклатура аминокислот Чтобы дать название аминокислотам, необходимо выполнять следующие правила: 1.Найдите главную углеродную цепь – это самая длинная цепь атомов углерода, включающая атом углерода карбонильной группы. 2.Пронумеруйте атомы углерода в главной цепи, начиная с атома углерода карбоксильной группы. 3.Укажите номер атома углерода в главной цепи соединенного со второй функциональной группой – аминогруппой и назовите её. 4.Если имеются другие заместители, то укажите номер атома углерода в главной цепи, у которого есть заместитель, и дайте название заместителю. Если заместителей несколько, расположите их по алфавиту. Перед названием одинаковых заместителей укажите номер атома углерода, с которым они связаны. И используйте умножающие приставки (ди - . три -) 5.В конце названия допишите суффикс – овая и слово кислота.

Слайд 5

По количеству функциональных групп: моноаминомонокарбоновые диаминомонокарбоновые С-С-С-С-С -СООН ׀׀ NH2NH2 лизин По взаимному расположению функциональных групп: α,β , γ… С – С- С – С – СООНС – С- С – С – СООНС – С- С – С – СООН | | | NH2 NH2 NH2 2, 6 – диаминогексановая кислота моноаминодикарбоновые НООС-С-С-С-СООН | NH2 глутаминовая 2-аминопентандиовая кислота

Слайд 6

оптическая изомерия: СН3 | NH2 – C*-Н ׀ СООН изомерия углеродного скелета изомерия положения стр.40 учебника

Слайд 7

Свойства:

1) Растворимость в воде N+H3 – CH – COOH N+H3 – CH – COO - NH2 – CH – COO- ||| RRR 2) С кислотами NH2 – CH2 – COOH + НС| → С| хлорид как основание 3) С основаниями NH2 – CH2 – COOH + Na OH → NH2 – CH2 – COONa + H2O как кислота Физические: сладкие, безвкусные, горькие Почему? Вывод: зависит от радикала Вывод: органические амфотерные соединения 4) Специфическое - взаимодействие между собой NH2 – CH2 – COOH + НNH – CH2 – COOH → NH2 – CH2 – CO- NH – CH2 –COOH пептидная связь Вывод: α-аминокислоты – элементарные частицы природныхполимеров- белков Биполярный ион Химические:

Слайд 8

лабораторный

уксусная кислота →хлоруксусная кислота→аминоуксусная кислота СН3-СООН + Сl2→ СН2-СООН | Cl СН2-СООН + NH3 → СН2-СООН || СlNH2 способы получения гидролиз белков промышленный:

Слайд 9

Образование полипептидов

Слайд 10

Получение аминокислот Составьте схемы возможных способов получения аминокислот. Задание для учащихся. !

Слайд 11

В живых организмах: Природные аминокислоты (около 150) Протеиногенные аминокислоты (около 20) в белках Незаменимые: валин, лейцин, лизин, треонин, цистеин и др. Антибиотики (пенициллин) Полиамидные смолы (капрон, нейлон) *Добавка к корму

Органические амфотерные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH 2 .

Можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой.

Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.

1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.

2. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.

3. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.

Примером ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная кислота:

Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан – незаменимая α- аминокислота

НОМЕНКЛАТУРА

По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.

Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

Пример:

Для α-аминокислот R-CH(NH 2 )COOH

Которые играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные названия.

Таблица. Некоторые важнейшие α-аминокислоты

Если в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии используется приставка диамино- , три группы NH 2 – триамино- и т.д.

Аминокислота

Сокращённое

обозначение

Строение радикала (R)

(CH 3) 2 CH – CH 2 -

Аспарагиновая кислота

Глутаминовая кислота

HO – C 6 H 4 – CH 2 -

HOOC – CH 2 – CH 2 -

Аспарагин

Фенилаланин

O = C – CH 2 –

NH 2 – CH 2 - CH 2 – CH 2 -

C 6 H 5 – CH 2 -

Пример:

Наличие двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая или -триовая кислота :

ИЗОМЕРИЯ

1. Изомерия углеродного скелета

2. Изомерия положения функциональных групп

3. Оптическая изомерия

α-аминокислоты, кроме глицина NН 2 -CH 2 -COOH.

ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления, которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны. Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.

3. Микробиологический синтез.

Известны микроорганизмы, которые в процессе жизнедеятельности продуцируют α - аминокислоты белков.

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Аминокислоты амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные свойства.

I. Общие свойства

1. Внутримолекулярная нейтрализация → образуется биполярный цвиттер-ион:

Водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:

цвиттер-ион

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп.

2. Поликонденсация → образуются полипептиды (белки):

При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид .

3. Разложение → Амин + Углекислый газ:

NH 2 -CH 2 -COOH → NH 2 -CH 3 + CO 2

II. Свойства карбоксильной группы (кислотность)

1. С основаниями → образуются соли :

NH 2 -CH 2 -COO H + Na OH →

→ NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

NH 2 -CH 2 -COONa - натриевая соль 2-аминоуксусной кислоты

2. Со спиртами → образуются сложные эфиры – летучие вещества (р. этерификации):

NH 2 -CH 2 -CO OH + CH 3 O H HCl(газ) →

→ NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O

NH 2 -CH 2 -COOCH 3 - метиловый эфир 2- аминоуксусной кислоты

3. С аммиаком → образуются амиды:

NH 2 -CH(R)-CO OH + H -NH 2 →

→ NH 2 -CH(R)-CONH 2 + H 2 O

4. Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона):

III. Свойства аминогруппы (основность)

1. С сильными кислотами → соли:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl →

→ Cl

или HOOC-CH 2 NH 2 *HCl

2. С азотистой кислотой (подобно первичным аминам):

NH 2 -CH(R)-COOH + HNO 2 →

→ HO-CH(R)-COOH + N 2 + H 2 O

гидроксокислота

Измерение объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка)

IV. Качественная реакция

1. Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета!

2. С ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.

ПРИМЕНЕНИЕ

1) аминокислоты широко распространены в природе;

2) молекулы аминокислот – это те кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки; аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные получают в составе белков пищи;

3) аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций;

4) их используют для питания больных;

5) аминокислоты необходимы в качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);

6) некоторые аминокислоты применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно влияет на их рост;

7) имеют техническое значение: аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна – капрон и энант.

Подготовила: Головина Г.Н.

учитель химии

При подготовке использованы материалы из коллекции цифровых образовательных ресурсов

Тема урока: «Аминокислоты – амфотерные органические соединения»

Цель урока:

дать понятие об аминокислотах как органических амфотерных соединениях;
рассмотреть их строение, классификацию, изомерию и номенклатуру;
разобрать основные способы получения аминокислот;
рассмотреть значение аминокислот в жизни человека.

Аминокислоты

NH 2 - CH - COOH

Производные карбоновых кислот, содержащие в своем составе одну или несколько аминогрупп.

Аминокислоты

Природные

Синтетические

Их около 150, они были обнаружены в живых организмах. Около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот – незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей.

Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком.

Систематическая номенклатура

По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино - и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе.

Тривиальная номенклатура

Часто используется другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

Изомерия аминокислот

углеродного скелета;
положения функциональных групп;
межклассовая (нитросоединения) ;
оптическая.

Изомерия

углеродного скелета

Изомерия

положения функциональных групп

Изомерия

межклассовая (нитросоединения )

5 4 3 2 1

H 3 C – CH 2 – CH – CH 2 –COOH

NH 2 3- аминопентановая кислота

1 2 3 4 5

H 3 C – CH 2 – CH – CH 2 – CH 3

NO 2 3 - нитропентан

Оптическая изомерия

CH 3 – C H – C

NH 2

Физические и химические свойства оптических изомеров практически идентичны, однако эти вещества могут существенно отличаться по своей биологической активности, совместимости с другими природными соединениями, даже по вкусу и запаху.

2- аминопропановая кислота

Физические свойства

Аминокислоты

бесцветные;
кристаллические;
хорошо растворимы в воде, но нерастворимы в эфире;
в зависимости от R могут быть сладкими, горькими или безвкусными;
обладают оптической активностью;
плавятся с разложением при температуре выше 200 º .

Теория химического строения органических соединений А. М. Бутлерова

Атомы в молекулах органических веществ связаны в определённой последовательности согласно их валентности.
Свойства веществ определяются не только их качественным и количественным составом, но и порядком соединения атомов в молекуле.
Свойства органических соединений зависят не только от состава вещества и порядка соединения атомов в молекуле, но и от взаимного влияния атомов в молекуле.
По строению органические соединений можно предсказать их свойства, а по свойствам определить строение.

Химические свойства

Наличие амино- и карбоксильной групп определяет двойственность химических свойств аминокислот.
Амфотерность (от греч. amphуteros – «и тот и другой») – способность некоторых веществ в зависимости от условий проявлять либо кислотные, либо основные свойства; амфотерные вещества иногда называют амфолитами.

Химические свойства

– СООН

– NH 2

с металлами
с оксидами металлов
с щелочами
с солями
со спиртами

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ФУНКЦИОНАЛЬНЫХ ГРУПП

с сильными кислотами
с галогено-водородами

образование внутренних солей
образование молекул белков

Образование молекул белков

Межмолекулярное взаимодействие α -аминокислот приводит к образованию пептидов. При взаимодействии двух α -аминокислот образуется дипептид.

Образование биполярного иона

Молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

Получение

Замещение галогена на аминогруппу в соответствующих галогензамещенных кислотах:

Фенилкетонури́я ( фенилпировиноградная олигофрения ) – наследственное заболевание, связанное с нарушением метаболизма аминокислот . Сопровождается накоплением фенилаланина и его токсических продуктов, что приводит к тяжёлому поражению ЦНС , проявляющемуся в виде нарушения умственного развития.

Аспартам – заменитель сахара. В кишечном тракте распадается, образуя две сильно возбуждающие аминокислоты, аспартат и фенилаланин , а также метиловый, или древесный, спирт и формальдегид, которые способны вызывать повреждения глазного нерва вплоть до слепоты. В числе прочих побочных эффектов аспартама – образование опухолей в мозге и вторичные неврологические расстройства. .

1. Напишите структурную формулу аминокислоты по названию и составьте изомер углеродного скелета, изомер положения аминогруппы, межклассовый изомер. Дайте название по систематической номенклатуре каждому веществу. 4-амино-4 –метилпентановая кислота.
2. Напишите уравнения реакций между 2-аминопропановой кислотой и: оксидом лития и гидроксидом калия.

п. 17, стр.122-128, №2, 10

Определите формулу аминокислоты, если массовые доли углерода, водорода, кислорода и азота соответственно равны: 48%, 9,34%, 42,67% и 18,67%. Напишите все возможные структурные формулы и назовите их.

п. 17, стр.122-128, №2, 10 Задача. Определите формулу аминокислоты, если массовые доли углерода, водорода, кислорода и азота соответственно равны: 48%, 9,34%, 42,67% и 18,67%. Напишите все возможные структурные формулы и назовите их.
п. 17, стр.122-128, №2, 10 Задача. Определите формулу аминокислоты, если массовые доли углерода, водорода, кислорода и азота соответственно равны: 48%, 9,34%, 42,67% и 18,67%. Напишите все возможные структурные формулы и назовите их.

Амины органические соединения, являющиеся производными аммиака, в молекуле которого один, два или три атома водорода замещены на углеводородные радикалы. По числу замещённых атомов водорода различают соответственно первичные, (Замещен один атом водорода) вторичные (Замещены два атома водорода из трех) и третичные (Замещены три атома водорода из трех) амины.

Сульфаниламидные препараты (сульфаниламиды) - к ним относятся производные сульфаниловой кислоты, в готовом виде представляют собой белые или слегка желтоватые порошки без запаха и вкуса, плохо растворимые в воде. Их противомикробное действие связано главным образом с тем, что они нарушают процесс получения микробами необходимых для их жизни и развития "ростовых" факторов - фолиевой кислоты и других веществ. Прием сульфаниламидов в недостаточных дозах или слишком раннее прекращение лечения могут привести к появлению устойчивых штаммов возбудителей, не поддающихся в дальнейшем действию сульфаниламидов.

Хинолин Производные хинолина, используют в медицине (плазмоцид, хинин).плазмоцидхинин Хинин - обладающий жаропонижающим и обезболивающим свойствами, а также выраженным действием против малярийных плазмодиев. Плазмоцид синтетический противомалярийный препарат

А МИНОКИСЛОТЫ Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

П РИМЕНЕНИЕ В МЕДИЦИНЕ. Аминокислоты широко используются в современной фармакологии. Являясь не только структурными элементами белков и других эндогенных соединений, они имеют большое функциональное значение. Некоторые из них выступают в качестве нейромедиаторных веществ. Некоторые аминокислоты нашли самостоятельное применение в качестве лекарственных средств.

Аминокислоты применяют также в качестве парентерального питания больных, то есть минуя желудочно-кишечный тракт, с заболеваниями пищеварительных и других органов; а также для лечения заболеваний печени, малокровия, ожогов (метионин), язв желудка (гистидин), при нервно- психических заболеваниях (глутаминовая кислота и т. п.). Аминокислоты применяются в животноводстве и ветеринарии для питания и лечения животных, а также в микробиологической, медицинской и пищевой промышленности.

Важно принимать аминокислоты с кофакторами, которыми обычно являются витамины, минеральные соли или другие питательные вещества, которые помогают аминокислотам в ходе процессов метаболизма в организме человека. Также важно принимать аминокислоты в комплексе, а не просто какую-то одну аминокислоту, поскольку в действие аминокислот вовлечены сложные метаболические пути, для которых необходимы разные кофакторы и другие аминокислоты.

Л ИТЕРАТУРА 1) iy-tip-okisleniya.html 2)Т.Т.Березов Биологическая химия 3)Б.Ф.Коровкин Биологическая химия