Prezentare pe tema „aminoacizi”. Utilizarea aminoacizilor ca medicamente

(proteios, greacă - primul) Proteine ​​(proteine, polipeptide) substanțe organice cu moleculare înaltă formate din α-aminoacizi legați într-un lanț printr-o legătură peptidică În organismele vii, compoziția de aminoacizi a proteinelor este determinată de codul genetic. α-Aminoacizi - monomeri pentru sinteza proteinelor În natură s-au găsit peste 300 de aminoacizi, dar doar 20 (α-aminoacizi) se găsesc în proteine.


Clasificarea aminoacizilor Grupa carboxil Radical Grupa amino Aminoacizi (acizi aminocarboxilici) compusi organici, a cărei moleculă conține simultan grupările carboxil și amino ale grupului acid 2-aminoetanoic - acid aminoacetic glicină 2 sau acid α 3-aminobutanoic - acid aminobutiric 1. Clasificarea structurală 1.1. Aranjamentul reciproc al grupărilor COO- și NH Natura radicalului (R): alifatic, aromatic, heterociclic leucină acid antranilic histidină 1.3. Numărul de grupe COO- și NH 2 -: monoaminocarboxilic, monoaminodicarboxilic, diaminocarboxilic glicină acid aspartic lizină


( Tre) (Metionină ( Met) Fenilalanină (Phe) Triptofan (Încercați) Aminoacizi esentiali Histidina (a lui)




Configurația aminoacizilor proteinogeni Configurația este aranjamentul atomilor care caracterizează un anumit stereoizomer (+) -Alanina (-) -Alanina? L-aminoacid L-glicerol aldehidă R,S– Nomenclatura L,D - Nomenclatura L,D – nomenclatură utilizată pentru aminoacizi și carbohidrați R,S– nomenclatură (vezi R. Morrison, R. Boyd. Chimie organică, p. 87)


Proprietățile acido-bazice ale aminoacizilor Ioni bipolari, zwitterionii Punct de topire ridicat. (CU); solubil în apă; insolubil în solvenți organici nepolari. Aminoacizii sunt compuși amfoteri. Punctul izoelectric este valoarea pH-ului mediului la care aminoacidul există predominant sub formă de zwitterion.










Proteine ​​Structura primară - secvența de aminoacizi dintr-un lanț polipeptidic Structura secundară - ordonarea locală a unui fragment dintr-un lanț polipeptidic, stabilizat prin legături de hidrogen Structura terțiară - structura spațială a unui lanț polipeptidic (covalente, legături ionice, interacțiuni hidrofil-hidrofobe) Cuaternar structura - aranjarea reciprocă a mai multor lanțuri polipeptidice ca parte a unui singur complex proteic


Structura tridimensională a unei molecule de hemoglobină Solubilă în apă sau solutii apoase acizi, baze, săruri. Proteinele globulare includ enzime, imunoglobuline, hormoni de transport și de reglare, anticorpi, albumină de ou, hemoglobină, fibrinogen, fibrină Proteine ​​globulare - lanțuri polipeptidice sunt strâns pliate în structuri sferice compacte (globuli) Proteine ​​fibrilare - lanțuri polipeptidice având o structură asemănătoare unui fir alungit Insolubil in apa. Proteinele fibrilare includ α-keratine, colagen, fibroină.

Slide 2

Dați definiția dvs. de clasă. Aminoacizii sunt compuși heterofuncționali care conțin neapărat două grupe funcționale: o grupare amino - NH2 și o grupare carboxil -COOH, asociată cu un radical hidrocarburic (pagina 220 a manualului) Formula generală Aminoacizii sunt derivați ai acizilor care pot fi considerați produse. a substituirii unuia sau mai multor atomi de hidrogen din radicalii lor intr-una sau mai multe grupe amino („Desigur Chimie organica”, pag. 371) NH2 – CH – COOH R

Slide 3

Aminoacizi. Rolul biologic Aminoacizii, spre deosebire de substanțele organice studiate anterior, conțin două grupe funcționale.

Slide 4

Nomenclatura aminoacizilor Pentru a numi aminoacizii, trebuie să respectați următoarele reguli: 1. Găsiți lanțul principal de carbon - acesta este cel mai lung lanț de atomi de carbon, inclusiv atomul de carbon al grupării carbonil. 2.Numerează atomii de carbon din lanțul principal, începând cu atomul de carbon carboxil. 3.Indicați numărul atomului de carbon din lanțul principal conectat la a doua grupare funcțională - gruparea amino și denumiți-o. 4.Dacă există alți substituenți, indicați numărul atomului de carbon din lanțul principal care are un substituent și dați numele substituentului. Dacă există mai mulți substituenți, aranjați-i alfabetic. Înainte de numele substituenților identici, indicați numărul atomului de carbon de care sunt legați. Și folosiți prefixe de înmulțire (di - . trei -) 5. La sfârșitul numelui, adăugați sufixul - ovă și cuvântul acid.

Slide 5

După numărul de grupe funcționale: monoaminomonocarboxilic diaminomonocarboxilic C-C-C-C-C -COOH ׀׀ NH2NH2 lizină După aranjarea relativă a grupelor funcționale: α, β, γ... C – C- C – C – COOHC – C- C – C – COONS – C- C – C – COON | | | NH2 NH2 NH2 2, 6 – acid diaminohexanoic monoaminodicarboxilic HOOC-C-C-C-COOH | Acid 2-aminopentandioic NH2 glutamic

Slide 6

izomerie optică: CH3 | NH2 – C*-H ׀ COOH izomeria scheletului de carbon izomeria poziției pagina 40 a manualului

Slide 7

Proprietăți:

1) Solubilitate în apă N+H3 – CH – COOH N+H3 – CH – COO - NH2 – CH – COO- ||| RRR 2) Cu acizi NH2 – CH2 – COOH + HC| → C| clorură ca bază 3) Cu baze NH2 – CH2 – COOH + Na OH → NH2 – CH2 – COONa + H2O ca acid Fizic: dulce, fără gust, amar De ce? Concluzie: depinde de radical Concluzie: compuși organici amfoteri 4) Specific - interacțiune între ei NH2 – CH2 – COOH + НNH – CH2 – COOH → NH2 – CH2 – CO- NH – CH2 –COOH legătură peptidică Concluzie: α-aminoacizi – particule elementare polimeri naturali - proteine ​​Ioni bipolari Produse chimice:

Slide 8

laborator

acid acetic →acid cloroacetic →acid aminoacetic CH3-COOH + Cl2→CH2-COOH | Cl CH2-COOH + NH3 → CH2-COOH || Metode СlNH2 pentru obținerea hidrolizei industriale a proteinelor:

Slide 9

Formarea polipeptidelor

Slide 10

Obținerea aminoacizilor Realizați diagrame moduri posibile obtinerea de aminoacizi. Temă pentru studenți. !

Slide 11

În organismele vii: Aminoacizi naturali (aproximativ 150) Aminoacizi proteinogeni (aproximativ 20) în proteine ​​Esențial: valină, leucină, lizină, treonină, cisteină, etc. Antibiotice (penicilină) Rășini poliamidice (nailon, nailon) *Aditiv alimentar


Compuși amfoteri organici, care includ grupări carboxil - COOH și grupări amino -NH 2.

Pot fi considerați acizi carboxilici, în moleculele cărora atomul de hidrogen din radical este înlocuit cu o grupare amino.



Aminoacizii sunt clasificați în funcție de caracteristicile lor structurale.

1. În funcție de poziția relativă a grupărilor amino și carboxil, aminoacizii se împart în α-, β-, γ-, δ-, ε- etc.


2. În funcție de numărul de grupe funcționale, se disting grupări acide, neutre și bazice.

3. Pe baza naturii radicalului de hidrocarbură, se disting alifatic(gras), aromatice, cu conținut de sulfȘi heterociclic aminoacizi. Aminoacizii de mai sus aparțin seriei grase.

Un exemplu de aminoacid aromatic este acidul para-aminobenzoic:

Un exemplu de aminoacid heterociclic este triptofanul, un α-aminoacid esențial.


NOMENCLATURĂ

Conform nomenclaturii sistematice, denumirile aminoacizilor se formează din numele acizilor corespunzători prin adăugarea prefixului aminoşi indicând locaţia grupării amino în raport cu gruparea carboxil. Numerotarea lanțului de carbon din atomul de carbon al grupării carboxil.


Este adesea folosită și o altă metodă de construire a denumirilor aminoacizilor, conform căreia nume banal se adaugă prefixul acid carboxilic amino indicând poziția grupului amino printr-o literă din alfabetul grecesc.

Exemplu:


Pentru α-aminoacizi R-CH(NH 2 )COOH

Care joacă un rol extrem de important în procesele de viață ale animalelor și plantelor, se folosesc denumiri banale.


Masa. Unele dintre cele mai importante α-aminoacizi

Dacă o moleculă de aminoacid conține două grupe amino, atunci prefixul este folosit în numele său diamino-, trei grupe NH2 – triamino- etc.

Amino acid

Abreviat

desemnare

Structura radicalului (R)

(CH 3) 2 CH – CH 2 -

Acid aspartic

Acid glutamic

HO – C 6 H 4 – CH 2 -

HOOC – CH 2 – CH 2 -

Asparagină

Fenilalanină

O = C – CH 2 –

NH 2 – CH 2 - CH 2 – CH 2 -

C 6 H 5 – CH 2 -


Exemplu:

Prezența a două sau trei grupări carboxil este reflectată în nume prin sufix -diovy sau -acid triic :


ISOMERIA

1. Izomeria scheletului de carbon

2. Izomeria poziției grupurilor funcționale


3. Izomerie optică

α-aminoacizi, cu excepţia glicinei NH2-CH2-COOH.


PROPRIETĂȚI FIZICE

Aminoacizii sunt substanțe cristaline cu puncte de topire ridicate (peste 250°C), care diferă puțin între aminoacizii individuali și, prin urmare, sunt necaracteristice. Topirea este însoțită de descompunerea substanței. Aminoacizii sunt foarte solubili în apă și insolubili în solvenți organici, ceea ce îi face similar cu compușii anorganici. Mulți aminoacizi au un gust dulce.



3. Sinteză microbiologică.

Se cunosc microorganismele care în timpul vieții lor procesele produc α - aminoacizi ai proteinelor.


PROPRIETĂȚI CHIMICE

Aminoacizii sunt compuși organici amfoteri; se caracterizează prin proprietăți acido-bazice.

I. Proprietăţi generale

1. Neutralizarea intramoleculară → se formează un zwitterion bipolar:

Soluțiile apoase sunt conductoare de electricitate. Aceste proprietăți se explică prin faptul că moleculele de aminoacizi există sub formă de săruri interne, care se formează prin transferul unui proton de la carboxil la gruparea amino:

zwitterion

Soluțiile apoase de aminoacizi au un mediu neutru, acid sau alcalin în funcție de numărul de grupe funcționale.


2. Policondensare → se formează polipeptide (proteine):

Când doi α-aminoacizi interacționează, se formează dipeptidă .


3. Descompunerea → Amină + dioxid de carbon:

N.H. 2 -CH 2 -COOH → NH 2 -CH 3 + CO 2


II. Proprietățile grupării carboxil (aciditate)

1. Cu motive → se formează săruri :

NH2-CH2-COO H+Na OH →

→ N.H. 2 -CH 2 -COONa+H2O

NH2-CH2-COONa- sare de sodiu a acidului 2-aminoacetic


2. Cu alcooli → se formează esteri– substanțe volatile (faza de esterificare):

NH2-CH2-CO OH+CH3O H HCI (gaz) →

→ N.H. 2 -CH 2 - COOCH 3 +H2O

N.H. 2 -CH 2 - COOCH 3 - ester metilic al acidului 2-aminoacetic


3. Cu amoniac → se formează amide:

N.H. 2 -CH(R)-CO OH + H -NH 2 →

→ N.H. 2 -CH(R)-CONH 2 +H 2 O


4. Semnificație practică are o interacțiune intramoleculară a grupărilor funcționale ale acidului ε-aminocaproic, care are ca rezultat formarea ε-caprolactamei (un intermediar pentru producerea de capron):


III. Proprietățile grupării amino (bazicitate)

1. Cu acizi tari → săruri:

HOOC-CH2-NH2 + HCI →

→Cl

sau HOOC-CH 2 N.H. 2 *Acid clorhidric


2. Cu acid azotat (similar cu aminele primare):

N.H. 2 -CH(R)-COOH + HNO 2 →

→ HO-CH(R)-COOH + N 2 +H 2 O

hidroxi acid

Măsurarea volumului de azot eliberat vă permite să determinați cantitatea de aminoacid (metoda Van-Slyke)


IV. Reacție calitativă

1. Toți aminoacizii sunt oxidați de ninhidrina pentru a forma produse albastru-violet!

2. Cu ioni de metale grele α-aminoacizii formează săruri intracomplexe. Complexele de cupru(II), care au o culoare albastru intens, sunt folosite pentru a detecta α-aminoacizi.


APLICARE

1) aminoacizii sunt larg răspândiți în natură;

2) moleculele de aminoacizi sunt blocurile de bază din care sunt construite toate proteinele vegetale și animale; aminoacizii necesari pentru construirea proteinelor corpului sunt obținuți de oameni și animale ca parte a proteinelor alimentare;

3) aminoacizii sunt prescriși pentru epuizarea severă, după operații severe;

4) sunt folosite pentru hrănirea bolnavilor;

5) aminoacizii sunt necesari ca remediu pentru unele boli (de exemplu, acidul glutamic este folosit pentru bolile nervoase, histidina pentru ulcerul gastric);

6) unii aminoacizi sunt utilizați în agricultură pentru hrănirea animalelor, ceea ce are un efect pozitiv asupra creșterii lor;

7) au semnificație tehnică: acizii aminocaproic și aminoenanthic formează fibre sintetice - capron și enant.


Întocmit de: Golovina G.N.

profesor de chimie

În pregătire au fost utilizate materiale din colecția de resurse educaționale digitale


Tema lecției: „Aminoacizii sunt compuși organici amfoteri”


Scopul lecției:

  • dați conceptul de aminoacizi ca compuși amfoteri organici;
  • luați în considerare structura, clasificarea, izomeria și nomenclatura acestora;
  • analizează principalele metode de obținere a aminoacizilor;
  • luați în considerare importanța aminoacizilor în viața umană.

Aminoacizi

  • N.H. 2 - CH - COOH
  • Derivați ai acizilor carboxilici care conțin una sau mai multe grupări amino.

Aminoacizi

  • Natural
  • Sintetic

Există aproximativ 150 dintre ele, au fost găsite în organismele vii. Aproximativ 20 dintre ele fac parte din proteine. Jumătate dintre acești aminoacizi sunt de neînlocuit (nesintetizate în corpul uman), provin din alimente.

Se obține prin hidroliza acidă a proteinelor sau din acizi carboxilici, expunându-le la halogen și, ulterior, la amoniac.


Nomenclatură sistematică

  • Conform nomenclaturii sistematice, denumirile aminoacizilor se formează din numele acizilor corespunzători prin adăugarea prefixului amino - si indicand Locație gruparea amino în raport cu gruparea carboxil.

Nomenclatură trivială

  • Este adesea folosită o altă metodă de construire a numelor de aminoacizi, conform căreia prefixul este adăugat la numele trivial al acidului carboxilic. amino indicând poziția grupului amino printr-o literă din alfabetul grecesc.

Izomeria aminoacizilor

  • schelet de carbon;
  • pozițiile grupurilor funcționale;
  • interclasare (compuși nitro);
  • optic.

Izomerie

  • schelet de carbon

Izomerie

  • pozitiile grupurilor functionale

Izomerie

  • interclase (compuși nitro )

5 4 3 2 1

H 3 C–CH 2 – CH – CH 2 – COOH

N.H. 2 3- acid aminopentanoic

1 2 3 4 5

H 3 C–CH 2 – CH – CH 2 – CH 3

NU 2 3 - nitropentan


Izomerie optică

CH 3 –C H –C

N.H. 2

Proprietățile fizice și chimice ale izomerilor optici sunt aproape identice, cu toate acestea, aceste substanțe pot diferi semnificativ în ceea ce privește activitatea lor biologică, compatibilitatea cu alți compuși naturali, chiar și dupa gust si miros.

acid 2-aminopropanoic


Proprietăți fizice

Aminoacizi

  • incolor;
  • cristalin;
  • foarte solubil în apă, dar insolubil în eter;
  • in functie de R pot fi dulci, amare sau fara gust;
  • au activitate optică;
  • se topește cu descompunere la temperaturi peste 200°C.

Teoria structurii chimice a compușilor organici de A. M. Butlerov

  • Atomii din moleculele de substanțe organice sunt legați într-o anumită secvență în funcție de valența lor.
  • Proprietățile substanțelor sunt determinate nu numai de compoziția lor calitativă și cantitativă, ci și de ordinea conexiunii atomilor din moleculă.
  • Proprietățile compușilor organici depind nu numai de compoziția substanței și de ordinea conexiunii atomilor din moleculă, ci și de influența reciprocă a atomilor din moleculă.
  • După structura compușilor organici se pot prezice proprietățile acestora, iar după proprietăți se poate determina structura.

Proprietăți chimice

  • Prezența grupărilor amino și carboxil determină dualitatea proprietăți chimice aminoacizi.
  • Amfoteritate(din grecescul amphyteros - „ambele”) - capacitatea unor substanțe, în funcție de condiții, de a prezenta proprietăți fie acide, fie bazice; substanțele amfotere sunt uneori numite amfoliți.

Proprietăți chimice

– UNS

– N.H. 2

  • cu metale
  • cu oxizi metalici
  • cu alcalii
  • cu săruri
  • cu alcooli

INTERACȚIUNEA GRUPURILOR FUNCȚIONALE

  • cu acizi tari
  • cu halogen-hidrogeni
  • formarea sărurilor interne
  • formarea moleculelor proteice

Formarea moleculelor proteice

  • Interacțiunea intermoleculară α -aminoacizii duc la formarea de peptide. Când doi interacționează α -aminoacizii formează o dipeptidă.

Formarea unui ion bipolar

  • Moleculele de aminoacizi există ca săruri interne, care se formează prin transferul unui proton de la carboxil la gruparea amino.

chitanta

  • Înlocuirea halogenului cu gruparea amino în acizii halogenați corespunzători:

fenilcetonurie ( oligofrenie fenilpiruvică ) – ereditar boli asociate Cu încălcarea metabolismului aminoacizilor . Însoțită de acumularea de fenilalanină și produsele sale toxice, care duce la La leziuni severe ale sistemului nervos central , manifestat la fel de tulburări de dezvoltare psihică.

Aspartam - înlocuitor de zahăr. În tractul intestinal se descompune pentru a forma doi aminoacizi foarte excitatori, aspartat și fenilalanină , precum și metil, sau lemn, alcool și formaldehidă, care pot provoca afectarea nervului optic până la orbire. Printre alții efecte secundare aspartam - formarea de tumori la nivelul creierului și tulburări neurologice secundare. .


  • 1. Scrieți formula structurală a aminoacidului după nume și creați un izomer cu schelet de carbon, un izomer al poziției grupei amino și un izomer interclas. Dați un nume conform nomenclaturii sistematice pentru fiecare substanță. acid 4-amino-4-metilpentanoic.
  • 2. Scrieți ecuațiile de reacție dintre acidul 2-aminopropanoic și: oxidul de litiu și hidroxidul de potasiu.

paragraful 17, p. 122-128, nr. 2, 10

Determinați formula aminoacizilor dacă fracții de masă carbonul, hidrogenul, oxigenul și azotul sunt, respectiv: 48%, 9,34%, 42,67% și 18,67%. Scrieți toate formulele structurale posibile și denumiți-le.

  • paragraful 17, p. 122-128, Nr. 2, 10 Problemă. Determinați formula unui aminoacid dacă fracțiunile de masă ale carbonului, hidrogenului, oxigenului și azotului sunt, respectiv: 48%, 9,34%, 42,67% și, respectiv, 18,67%. Scrieți toate formulele structurale posibile și denumiți-le.
  • paragraful 17, p. 122-128, Nr. 2, 10 Problemă. Determinați formula unui aminoacid dacă fracțiunile de masă ale carbonului, hidrogenului, oxigenului și azotului sunt, respectiv: 48%, 9,34%, 42,67% și, respectiv, 18,67%. Scrieți toate formulele structurale posibile și denumiți-le.

Aminele sunt compuși organici care sunt derivați ai amoniacului, în molecula cărora unul, doi sau trei atomi de hidrogen sunt înlocuiți cu radicali de hidrocarburi. După numărul de atomi de hidrogen substituiți, se disting aminele primare (se substituie un atom de hidrogen), secundare (se substituie doi din trei atomi de hidrogen) și, respectiv, terțiare (se substituie trei din trei atomi de hidrogen).




Preparate de sulfonamide (sulfonamide) - acestea includ derivați ai acidului sulfanilic, în formă finită sunt pulberi albe sau ușor gălbui, inodore și fără gust, slab solubile în apă. Efectul lor antimicrobian se datorează în principal faptului că perturbă procesul microbilor obținând factorii de „creștere” necesari vieții și dezvoltării lor - acid folicși alte substanțe. Luarea sulfonamidelor în doze insuficiente sau oprirea prea devreme a tratamentului poate duce la apariția unor tulpini rezistente de agenți patogeni care nu pot fi tratați. acțiune ulterioară sulfonamide.




Chinolină Derivații de chinolină sunt utilizați în medicină (plasmocid, chinina plasmocidchinina Chinina - are proprietăți antipiretice și analgezice, precum și un efect pronunțat împotriva plasmodiei malarie). Medicament antimalaric sintetic plasmocid


A MINO ACIDI Aminoacizii (acizi aminocarboxilici) sunt compuși organici a căror moleculă conține simultan grupări carboxil și amină. Aminoacizii pot fi considerați derivați ai acizilor carboxilici în care unul sau mai mulți atomi de hidrogen sunt înlocuiți cu grupări amine.


APLICAȚIE ÎN MEDICINĂ. Aminoacizii sunt utilizați pe scară largă în farmacologia modernă. Fiind nu numai elemente structurale ale proteinelor și altor compuși endogeni, aceștia au o importanță funcțională deosebită. Unele dintre ele acționează ca substanțe neurotransmițătoare. Unii aminoacizi au găsit o utilizare independentă ca medicamente.


Aminoacizii sunt folosiți și ca nutriție parenterală pentru pacienți, adică prin ocolire tract gastrointestinal, cu boli ale aparatului digestiv și ale altor organe; precum și pentru tratamentul bolilor hepatice, anemiei, arsurilor (metionină), ulcerelor gastrice (histidină), cu neuropsihic boli (acid glutamic etc.). Aminoacizii sunt utilizați în creșterea animalelor și medicina veterinară pentru alimentația și tratamentul animalelor, precum și în industria microbiologică, medicală și alimentară.


Este important să luați aminoacizi cu cofactori, care sunt de obicei vitamine, săruri minerale sau altele nutrienți, care ajută aminoacizii în timpul proceselor metabolice din corpul uman. De asemenea, este important să luați aminoacizii ca un întreg, mai degrabă decât doar un aminoacid, deoarece aminoacizii implică căi metabolice complexe care necesită diferiți cofactori și alți aminoacizi.


LITERATURA 1) iy-tip-okisleniya.html 2) T.T. Berezov Chimie biologică 3) B.F. Korovkin Chimie biologică