Aminoacizi acizi. Aminoacizii sunt monomeri structurali ai proteinelor

Aminoacizi, proteine ​​și peptide sunt exemple de compuși descriși mai jos. Mulți din punct de vedere biologic molecule active includ mai multe grupe funcționale diferite din punct de vedere chimic care pot interacționa între ele și cu grupurile funcționale ale celeilalte.

Aminoacizi.

Aminoacizi- compuși organici bifuncționali, care includ o grupare carboxil - UNS, iar gruparea amino este N.H. 2 .

Separa α Și β - aminoacizi:

În mare parte, se găsește în natură α -acizi. Proteinele conțin 19 aminoacizi și un iminoacid ( C5H9NU 2 ):

Cel mai simplu amino acid-glicina. Restul de aminoacizi pot fi împărțiți în următoarele grupe principale:

1) omologi ai glicinei - alanină, valină, leucină, izoleucină.

Obținerea aminoacizilor.

Proprietățile chimice ale aminoacizilor.

Aminoacizi- sunt compuşi amfoteri, pentru că conțin 2 grupe funcționale opuse - o grupare amino și o grupare hidroxil. Prin urmare, reacţionează atât cu acizii, cât şi cu alcalii:

Transformarea acido-bazică poate fi reprezentată ca:

Aminoacizii sunt acizi carboxilici organici în care cel puțin unul dintre atomii de hidrogen ai lanțului de hidrocarburi este înlocuit cu o grupare amino. În funcţie de poziţia grupării -NH 2, se disting L-aminoacizii α, β, γ etc. Până în prezent, până la 200 de aminoacizi diferiți au fost găsiți în diferite obiecte ale lumii vii. Corpul uman conține aproximativ 60 de aminoacizi diferiți și derivații acestora, dar nu toți fac parte din proteine.

Aminoacizii sunt împărțiți în două grupe:

1. proteinogen (parte a proteinelor)

   Printre acestea se numără cele principale (sunt doar 20) și rare. Aminoacizii proteici rari (de exemplu, hidroxiprolina, hidroxilizina, acidul aminocitric etc.) sunt de fapt derivați ai acelorași 20 de aminoacizi.

   Aminoacizii rămași nu sunt implicați în construcția proteinelor; se găsesc în celulă fie sub formă liberă (sub formă de produse metabolice), fie fac parte din alți compuși non-proteici. De exemplu, aminoacizii ornitină și citrulină sunt produși intermediari în formarea aminoacidului proteinogen arginină și sunt implicați în ciclul de sinteză a ureei; Acidul γ-amino-butiric se găsește și sub formă liberă și joacă rolul de mediator în transmitere. impulsuri nervoase; β-alanina face parte din vitamina acidului pantotenic.

2. neproteinogen (nu este implicat în formarea proteinelor)

   Aminoacizii neproteinogeni, spre deosebire de cei proteinogeni, sunt mai diversi, în special cei găsiți în ciuperci și plante superioare. Aminoacizii proteinogeni sunt implicați în construcția multor proteine ​​diferite, indiferent de tipul de organism, iar aminoacizii neproteinogeni pot fi chiar toxici pentru un organism de altă specie, adică se comportă ca substanțe străine obișnuite. De exemplu, canavanina, acidul diencolic și β-ciano-alanina, izolate din plante, sunt otrăvitoare pentru oameni.

Structura și clasificarea aminoacizilor proteinogeni

În cel mai simplu caz, radicalul R este reprezentat de un atom de hidrogen (glicină), dar poate avea și o structură complexă. Prin urmare, α-aminoacizii diferă unul de celălalt în primul rând prin structura radicalului lateral și, în consecință, prin proprietățile fizico-chimice inerente acestor radicali. Sunt acceptate trei clasificări de aminoacizi:

Clasificarea fiziologică dată a aminoacizilor nu este universală, spre deosebire de primele două clasificări, și este într-o oarecare măsură arbitrară, deoarece este valabilă numai pentru organismele unei anumite specii. Cu toate acestea, esențialitatea absolută a opt aminoacizi este universală pentru toate tipurile de organisme (Tabelul 2 prezintă date pentru unii reprezentanți ai vertebratelor și insectelor). [spectacol] ).

Pentru șobolani și șoareci există deja nouă aminoacizi esențiali (la cei opt cunoscuți se adaugă histidina). Creșterea și dezvoltarea normală a puiului este posibilă numai în prezența a unsprezece aminoacizi esențiali (se adaugă histidină, arginină, tirozină), adică aminoacizii semi-esențiali pentru om sunt absolut esențiali pentru pui. Pentru țânțari, glicina este absolut esențială, iar tirozina, dimpotrivă, este un aminoacid neesențial.

Prin urmare tipuri diferiteÎn organisme, sunt posibile abateri semnificative ale nevoii de aminoacizi individuali, care este determinată de caracteristicile metabolismului lor.

Compoziția de aminoacizi esențiali care s-a dezvoltat pentru fiecare tip de organism, sau așa-numita auxotrofie a organismului în raport cu aminoacizii, reflectă cel mai probabil dorința acestuia de costuri energetice minime pentru sinteza aminoacizilor. Într-adevăr, este mai profitabil să primești un produs finit decât să îl produci singur. Prin urmare, organismele care consumă aminoacizi esențiali cheltuiesc cu aproximativ 20% mai puțină energie decât cele care sintetizează toți aminoacizii. Pe de altă parte, în timpul evoluției, nu s-au păstrat forme de viață care să fie complet dependente de furnizarea tuturor aminoacizilor din exterior. Le-ar fi greu să se adapteze la schimbările din mediul extern, având în vedere că aminoacizii sunt materialul pentru sinteza unei substanțe precum proteinele, fără de care viața este imposibilă.

Proprietățile fizico-chimice ale aminoacizilor

Proprietățile acido-bazice ale aminoacizilor . De proprietăți chimice aminoacizii sunt electroliți amfoteri, adică combină proprietățile atât ale acizilor, cât și ale bazelor.

Grupări acide ale aminoacizilor: carboxil (-COOH -> -COO - + H +), grupare α-amino protonată (-NH + 3 -> -NH 2 + H +).

Principalele grupe de aminoacizi: carboxil disociat (-COO - + H + -> -COOH) și grupa α-amino (-NH 2 + H + -> NH + 3).

Pentru fiecare aminoacid există cel puțin două constante de disociere a acizilor pKa - una pentru gruparea -COOH, iar a doua pentru gruparea α-amino.

ÎN soluție apoasă sunt posibile trei forme de aminoacizi (Fig. 1.)

S-a dovedit că în soluțiile apoase aminoacizii sunt sub formă de dipol; sau zwitterion.

Influența pH-ului asupra ionizării aminoacizilor . Schimbarea pH-ului mediului de la acid la alcalin afectează încărcarea aminoacizilor dizolvați. Într-un mediu acid (pH<7) все аминокислоты несут положительный заряд (существуют в виде катиона), так как избыток протонов в среде подавляет диссоциацию карбоксильной группы:

Într-un mediu acid, aminoacizii se deplasează spre catod într-un câmp electric.

Într-un mediu alcalin (pH>7), unde există un exces de ioni OH -, aminoacizii sunt sub formă de ioni încărcați negativ (anioni), deoarece gruparea NH + 3 se disociază:

În acest caz, aminoacizii se deplasează într-un câmp electric către anod.

În consecință, în funcție de pH-ul mediului, aminoacizii au o sarcină totală zero, pozitivă sau negativă.

Starea în care sarcina unui aminoacid este zero se numește izoelectric. Valoarea pH-ului la care apare această stare și aminoacidul nu se deplasează în câmpul electric nici la anod, nici la catod se numește punct izoelectric și este desemnată pH I. Punctul izoelectric reflectă foarte precis proprietățile acido-bazice ale diferitelor grupe din aminoacizi și este una dintre constantele importante care caracterizează un aminoacid.

Punctul izoelectric al aminoacizilor nepolari (hidrofobi) se apropie de valoarea pH-ului neutru (de la 5,5 pentru fenilalanina la 6,3 pentru cei acizi are valori mici (pentru acidul glutamic 3.2, pentru acidul aspartic 2.8); Punctul izoelectric pentru cisteină și cistina este 5,0, indicând proprietățile slabe acide ale acestor aminoacizi. Aminoacizii bazici - histidina si in special lizina si arginina - au un punct izoelectric semnificativ mai mare de 7.

În celulele și fluidul intercelular al corpului uman și animal, pH-ul mediului este aproape de neutru, prin urmare aminoacizii bazici (lizină, arginina) poartă o sarcină pozitivă totală (cationi), aminoacizii acizi (aspartic și glutamina) au o sarcină negativă (anioni), iar restul există sub formă de dipol. Aminoacizii acizi și bazici sunt mai hidratați decât toți ceilalți aminoacizi.

Stereoizomerie de aminoacizi

Toți aminoacizii proteinogeni, cu excepția glicinei, au cel puțin un atom de carbon asimetric (C*) și au activitate optică, majoritatea fiind levogitori. Ei există ca izomeri spațiali sau stereoizomeri. Pe baza aranjamentului substituenților în jurul atomului de carbon asimetric, stereoizomerii sunt clasificați în seriile L sau D.

Izomerii L și D sunt legați unul de celălalt ca obiect și imaginea lui în oglindă, de aceea sunt numiți și izomeri în oglindă sau enantiomeri. Aminoacizii treonină și izoleucină au fiecare doi atomi de carbon asimetrici, deci au patru stereoizomeri. De exemplu, în plus față de L- și D-treonină, treonina mai are două, care se numesc diastereomeri sau aloforme: L-allotreonina și D-alotreonina.

Toți aminoacizii care alcătuiesc proteinele aparțin seriei L. Se credea că D-aminoacizii nu se găsesc în natură. Cu toate acestea, polipeptidele au fost găsite sub formă de polimeri ai acidului D-glutamic în capsulele bacteriilor purtătoare de spori (bacilul antraxului, bacilul cartofului și bacilul fânului); Acidul D-glutamic și D-alanina fac parte din mucopeptidele peretelui celular al unor bacterii. D-aminoacizii se găsesc și în antibioticele produse de microorganisme (vezi Tabelul 3).

Poate că D-aminoacizii s-au dovedit a fi mai potriviți pentru funcțiile de protecție ale organismelor (atât capsula bacteriană, cât și antibioticele servesc acestui scop), în timp ce L-aminoacizii sunt necesari organismului pentru a construi proteine.

Distribuția aminoacizilor individuali în diferite proteine

Până în prezent, a fost descifrată compoziția de aminoacizi a multor proteine ​​de origine microbiană, vegetală și animală. Alanina, glicina, leucina și seria se găsesc cel mai adesea în proteine. Cu toate acestea, fiecare proteină are propria sa compoziție de aminoacizi. De exemplu, protaminele (proteine ​​simple care se găsesc în laptele de pește) conțin până la 85% arginină, dar le lipsesc aminoacizii ciclici, acizi și care conțin sulf, treonina și lizina. Fibroina - proteina naturala de matase, contine pana la 50% glicina; Colagenul, proteina tendoanelor, conține aminoacizi rari (hidroxilizină, hidroxiprolină), care sunt absenți în alte proteine.

Compoziția de aminoacizi a proteinelor este determinată nu de disponibilitatea sau de neînlocuibilitatea unui anumit aminoacid, ci de scopul proteinei, de funcția sa. Secvența de aminoacizi dintr-o proteină este determinată de codul genetic.

LIPIDE

Lipidele sunt substanțe uleioase sau grase insolubile în apă care pot fi extrase din celule cu solvenți nepolari. Acesta este un grup eterogen de compuși asociati direct sau indirect cu acizii grași.

Funcțiile biologice ale lipidelor:

1) o sursă de energie care poate fi stocată o perioadă lungă de timp;

2) participarea la formarea membranelor celulare;

3) o sursă de vitamine liposolubile, molecule de semnalizare și acizi grași esențiali;

4) izolare termică;

5) lipidele nepolare servesc ca izolatori electrici, asigurând propagarea rapidă a undelor de depolarizare de-a lungul fibrelor nervoase mielinice;

6) participarea la formarea lipoproteinelor.

Acizii grași sunt componente structurale ale majorității lipidelor. Sunt acizi organici cu lanț lung, care conțin de la 4 până la 24 de atomi de carbon, conțin o grupare carboxil și o coadă lungă de hidrocarbură nepolară. Ele nu se găsesc în celule în stare liberă, ci doar într-o formă legată covalent. Grăsimile naturale conțin de obicei acizi grași cu un număr par de atomi de carbon, deoarece sunt sintetizate din unități cu două atomi de carbon formând un lanț neramificat de atomi de carbon. Mulți acizi grași au una sau mai multe legături duble - acizi grași nesaturați.

Cei mai importanți acizi grași (numărul de atomi de carbon, denumirea, punctul de topire este dat după formulă):

12, lauric, 44,2 o C

14, miristic, 53,9 o C

16, palmitic, 63,1 o ​​C

18, stearic, 69,6 o C

18, oleic, 13,5 o C

18, linoleic, -5 o C

18, linolenic, -11 o C

20, arahidonic, -49,5 o C

Proprietăți generale acizi grași;

Aproape toate conțin un număr par de atomi de carbon,

Acizii saturați se găsesc de două ori mai des la animale și plante decât cei nesaturați.

Acizii grași saturați nu au o structură liniară rigidă, sunt foarte flexibili și pot lua o varietate de conformații;

În majoritatea acizilor grași, legătura dublă existentă este situată între al 9-lea și al 10-lea atom de carbon (Δ 9),

Legături duble suplimentare sunt de obicei situate între legătura dublă Δ 9 și capătul metil al lanțului,

Două legături duble din acizii grași nu sunt niciodată conjugate, există întotdeauna o grupare metilen între ele.

Legăturile duble ale aproape tuturor acizilor grași naturali se găsesc în cis-conformație, care duce la o îndoire puternică a lanțului alifatic și la o structură mai rigidă,

La temperatura corpului, acizii grași saturați sunt în stare solidă ceroasă, în timp ce acizii grași nesaturați sunt lichidi.

Săpunurile cu acizi grași cu sodiu și potasiu sunt capabile să emulsioneze uleiurile și grăsimile insolubile în apă. Săpunurile cu acizi grași cu calciu și magneziu se dizolvă foarte slab și nu emulsionează grăsimile.

Acizii grași și alcoolii neobișnuiți se găsesc în lipidele membranei bacteriene. Multe dintre tulpinile bacteriene care conțin aceste lipide (termofile, acidofile și galofile) sunt adaptate la condiții extreme.

izobranchiată

anteizobranchiate

care conţine ciclopropan

care conţine ω-ciclohexil

izopranil

ciclopentanfitanil

Compoziția lipidelor bacteriene este foarte diversă, iar spectrul de acizi grași din diferite specii a căpătat importanța unui criteriu taxonomic pentru identificarea organismelor.

La animale, derivați importanți ai acidului arahidonic sunt histohormonii prostaglandine, tromboxanii și leucotrienele, uniți în grupul eicosanoizilor și având activitate biologică extrem de largă.

prostaglandina H2

Clasificarea lipidelor:

1. Triacilgliceride(grăsimile) sunt esteri ai alcoolului glicerol și trei molecule de acizi grași. Ele constituie componenta principală a depozitelor de grăsime din celulele vegetale și animale. Nu este conținut în membrane. Triacilgliceridele simple conțin reziduuri identice de acizi grași în toate cele trei poziții (tristearin, tripalmitin, triolein). Cele mixte conțin diferiți acizi grași. Este mai ușor ca greutate specifică decât apa, foarte solubil în cloroform, benzen și eter. Sunt hidrolizate prin fierbere cu acizi sau baze, sau prin actiunea lipazei. În celule, în condiții normale, autooxidarea grăsimilor nesaturate este complet inhibată datorită prezenței vitaminei E, a diferitelor enzime și acid ascorbic. În celulele de țesut conjunctiv specializate ale adipocitelor animale, o cantitate imensă de triacilgliceride poate fi stocată sub formă de picături de grăsime, umplând aproape întregul volum al celulei. Sub formă de glicogen, organismul poate stoca energie pentru cel mult o zi. Triacilgliceridele pot stoca energie timp de luni de zile deoarece pot fi stocate în cantități foarte mari într-o formă aproape pură, nehidratată și, pe unitatea de greutate, stochează de două ori mai multă energie decât carbohidrații. În plus, triacilgliceridele sub piele formează un strat termoizolant care protejează organismul de temperaturile foarte scăzute.

grăsime neutră

Pentru a caracteriza proprietățile grăsimii, se folosesc următoarele constante:

Numărul de aciditate - numărul de mg de KOH necesar pentru neutralizare

acizi grași liberi conținuti în 1 g de grăsime;

Numărul de saponificare - numărul de mg de KOH necesar pentru hidroliză

lipide neutre și neutralizarea tuturor acizilor grași,

Valoarea iodului este numărul de grame de iod asociat cu 100 g de grăsime.

caracterizează gradul de nesaturare a unei grăsimi date.

2. Ceară sunt esteri formați din acizi grași cu lanț lung și alcooli cu lanț lung. La vertebrate, ceara secretată de glandele pielii acționează ca un strat protector care lubrifiază și înmoaie pielea și, de asemenea, o protejează de apă. Stratul de ceară acoperă părul, lâna, blana, pene ale animalelor, precum și frunzele multor plante. Cerurile sunt produse și utilizate în cantități foarte mari de organismele marine, în special de plancton, în care servesc ca principală formă de acumulare a combustibilului celular bogat în calorii.

spermaceti, obținut din creierul cașalotelor

ceară de albine

3. Fosfoglicerolipide– servesc ca componente structurale principale ale membranelor și nu sunt niciodată depozitate în cantități mari. Asigurați-vă că conține glicerină din alcool polihidric, acid fosforic și reziduuri de acizi grași.

Fosfoglicerolipidele pot fi, de asemenea, împărțite în mai multe tipuri în funcție de structura lor chimică:

1) fosfolipide - constau din glicerol, doua resturi de acizi grasi la pozitia 1 si a 2-a a glicerolului si un rest de acid fosforic, cu care se asociaza reziduul altui alcool (etanolamina, colina, serina, inozitol). De regulă, un acid gras în poziția 1 este saturat, iar în poziția a 2-a este nesaturat.

acidul fosfatidic este materia primă pentru sinteza altor fosfolipide; se găsește în țesuturi cantități mici

fosfatidiletanolamină (kefalina)

fosfatidilcolina (lecitina), practic lipsește din bacterii

fosfatidilserina

fosfatidilinozitol este un precursor a două importante mesageri secundari(intermediari) diacilglicerol și inozitol 1,4,5-trifosfat

2) plasmalogeni - fosfoglicerolipide, în care unul dintre lanțurile de hidrocarburi este un vinil eter. Plasmalogenii nu se găsesc în plante. Etanolaminei plasmalogeni sunt prezenți pe scară largă în mielină și reticulul sarcoplasmatic al inimii.

etanolaminăplasmalogen

3) lizofosfolipide – formate din fosfolipide în timpul clivajului enzimatic a unuia dintre resturile acil. Veninul de șarpe conține fosfolipaza A 2, care formează lizofosfatide care au efect hemolitic;

4) cardiolipine - fosfolipide ale membranelor interne ale bacteriilor și mitocondriilor, sunt formate prin interacțiunea a două reziduuri de acid fosfatidic cu glicerolul:

cardiolipină

4. Fosfosfinolipide– funcțiile glicerolului din ele sunt îndeplinite de sfingozină, un aminoalcool cu ​​un lanț alifatic lung. Nu contine glicerina. Sunt prezente în cantități mari în membranele celulelor țesutului nervos și a creierului. Fosfingolipidele sunt rare în membranele celulelor vegetale și bacteriene. Derivații de sfingozină acilat la grupa amino cu reziduuri de acizi grași se numesc ceramide. Reprezentant major acest grup este sfingomielina (ceramidă-1-fosfocolină). Este prezent în majoritatea membranelor celulelor animale, în special în tecile de mielină ale anumitor tipuri de celule nervoase.

sfingomielina

sfingozină

5. Glicoglicerolipide - lipidele care au un carbohidrat atașat printr-o legătură glicozidică în poziția 3 a glicerolului nu conțin o grupare fosfat. Glicoglicerolipidele sunt prezente pe scară largă în membranele cloroplastelor, precum și în algele și bacteriile albastru-verzi. Monogalactosildiacilglicerolul este cea mai comună lipidă polară din natură, deoarece reprezintă jumătate din toate lipidele din membrana tilacoidă a cloroplastelor:

monogalactosildiacilglicerol

6. Glicosfingolipide– construit din sfingozina, un reziduu de acid gras si o oligozaharida. Conținut în toate țesuturile, în principal în stratul lipidic exterior al membranelor plasmatice. Le lipsește o grupă fosfat și nu poartă sarcină electrică. Glicosfingolipidele pot fi împărțite în două tipuri:

1) cerebrozidele sunt reprezentanți mai simpli ai acestui grup. Galactocerebrozidele se găsesc în principal în membranele celulelor creierului, în timp ce glucocerebrozidele se găsesc în membranele altor celule. Cerebrozidele, care conțin două, trei sau patru reziduuri de zahăr, sunt localizate în principal în stratul exterior al membranelor celulare.

galactocerebrozid

2) gangliozidele sunt cele mai complexe glicosfingolipide. Capetele lor polare foarte mari sunt formate din mai multe reziduuri de zahăr. Ele se caracterizează prin prezența în poziție extremă a unuia sau mai multor reziduuri de acid N-acetilneuraminic (sialic), care poartă o sarcină negativă la pH 7. În substanța cenușie a creierului, gangliozidele reprezintă aproximativ 6% din lipidele membranei. Gangliozidele sunt componente importante ale receptorilor specifici situati pe suprafața membranelor celulare. Deci, ele sunt localizate în acele zone specifice ale terminațiilor nervoase în care legarea moleculelor neurotransmițătoare are loc în procesul de transmitere chimică a impulsurilor de la o celulă nervoasă la alta.

7. Izoprenoide– derivați de izopren (forma activă – 5-izopentenil difosfat), îndeplinind o mare varietate de funcții.

izopren 5-izopentenil difosfat

Capacitatea de a sintetiza izoprenoide specifice este caracteristică doar unor specii de animale și plante.

1) cauciuc – sintetizat de mai multe tipuri de plante, în primul rând Hevea brasiliensis:

fragment de cauciuc

2) vitaminele liposolubile A, D, E, K (datorită afinității structurale și funcționale cu hormonii steroizi, vitamina D este acum clasificată ca hormon):

vitamina A

vitamina E

vitamina K

3) hormoni de creștere a animalelor – acid retinoic la vertebrate și neotenină la insecte:

acid retinoic

neotenină

Acidul retinoic este un derivat hormonal al vitaminei A, stimulează creșterea și diferențierea celulelor, neoteninele sunt hormoni de insecte, stimulează creșterea larvelor și inhibă năpârlirea și sunt antagoniști ai ecdizonei;

4) hormoni vegetali - acidul abscisic, este un fitohormon de stres care declanșează un răspuns imun sistemic al plantelor, manifestat prin rezistență la o mare varietate de agenți patogeni:

acid abscisic

5) terpene - numeroase substanţe aromatice şi Uleiuri esentiale plante cu efecte bactericide și fungicide; compușii cu două unități izoprene se numesc monoterpene, cu trei - sesquiterpene, cu șase - triterpene:

timol camfor

6) steroizi - substanțe complexe solubile în grăsimi, ale căror molecule conțin ciclopentan perhidrofenantren (în esență o triterpenă). Principalul sterol din țesuturile animale este alcoolul colesterolul (colesterolul). Colesterolul și esterii săi cu acizi grași cu lanț lung sunt componente importante ale lipoproteinelor plasmatice, precum și externe. membrana celulara. Deoarece cele patru inele topite creează o structură rigidă, prezența colesterolului în membrane reglează fluiditatea membranei la temperaturi extreme. Plantele și microorganismele conțin compuși înrudiți - ergosterol, stigmasterol și β-sitosterol.

colesterolul

ergosterol

stigmasterol

β-sitosterol

Acizii biliari se formează din colesterol în organism. Acestea asigură solubilitatea colesterolului în bilă și favorizează digestia lipidelor în intestin.

acid colic

Colesterolul produce, de asemenea, hormoni steroizi - molecule de semnalizare lipofile care reglează metabolismul, creșterea și reproducerea. Există șase hormoni steroizi principali în corpul uman:

cortizol aldosteron

testosteron estradiol

progesteron calcitriol

Calcitriol este o vitamina D cu activitate hormonala, se deosebeste de hormonii de la vertebrate, dar este construita si pe baza de colesterol. Inelul B se deschide din cauza unei reacții dependente de lumină.

Un derivat al colesterolului este hormonul de napârlire al insectelor, păianjenilor și crustaceelor ​​- ecdysone. Hormonii steroizi care îndeplinesc o funcție de semnalizare se găsesc și în plante.

7) ancore lipidice care rețin molecule de proteine ​​sau alți compuși pe membrană:

ubichinona

După cum putem vedea, lipidele nu sunt polimeri în sensul literal al cuvântului, dar atât metabolic, cât și structural sunt aproape de acidul polihidroxibutiric prezent în bacterii, o substanță de rezervă importantă. Acest polimer foarte redus constă numai din unități de acid D-p-hidroxibutiric legate printr-o legătură esterică. Fiecare lanț conține aproximativ 1500 de reziduuri. Structura este o spirală compactă pentru dreapta, cu aproximativ 90 de astfel de lanțuri stivuite pentru a forma un strat subțire în celulele bacteriene.

acid poli-D-β-hidroxibutiric

Aminoacizii sunt acizi carboxilici care conțin o grupare amino și o grupare carboxil. Aminoacizii naturali sunt acizi 2-aminocarboxilici sau α-aminoacizi, deși există aminoacizi precum β-alanina, taurina, acidul γ-aminobutiric. Formula generalizată a unui α-aminoacid arată astfel:

α-aminoacizii au patru substituenți diferiți la carbonul 2, adică toți α-aminoacizii, cu excepția glicinei, au un atom de carbon asimetric (chiral) și există sub formă de doi enantiomeri - L- și D-aminoacizi. Aminoacizii naturali aparțin seriei L. D-aminoacizii se găsesc în bacterii și antibiotice peptidice.

Toți aminoacizii din soluțiile apoase pot exista sub formă de ioni bipolari, iar sarcina lor totală depinde de pH-ul mediului. Valoarea pH-ului la care sarcina totală este zero se numește punct izoelectric. La punctul izoelectric, un aminoacid este un zwitterion, adică gruparea sa amină este protonată, iar gruparea sa carboxil este disociată. În regiunea pH neutru, majoritatea aminoacizilor sunt zwitterioni:

Aminoacizii nu absorb lumina în regiunea vizibilă a spectrului, aminoacizii aromatici absorb lumina în regiunea UV a spectrului: triptofan și tirozina la 280 nm, fenilalanina la 260 nm.

Aminoacizii sunt caracterizați de unii reacții chimice, care sunt de mare importanță pentru practica de laborator: testul cu ninhidrinei colorate pentru grupa α-amino, reacții caracteristice radicalilor sulfhidril, fenolici și alte grupe de aminoacizi, acelarea și formarea bazelor Schiff la grupele amino, esterificarea la grupările carboxil.

Rolul biologic aminoacizi:

1) sunt elemente structurale ale peptidelor și proteinelor, așa-numiții aminoacizi proteinogeni. Proteinele conțin 20 de aminoacizi, care sunt codificați de codul genetic și sunt incluși în proteine ​​în timpul translației unii dintre ei pot fi fosforilați, acilați sau hidroxilați;

2) pot fi elemente structurale ale altor compuși naturali - coenzime, acizi biliari, antibiotice;

3) sunt molecule de semnalizare. Unii dintre aminoacizi sunt neurotransmitatori sau precursori ai neurotransmitatorilor, hormonilor si histohormonilor;

4) sunt cei mai importanți metaboliți, de exemplu, unii aminoacizi sunt precursori ai alcaloizilor vegetali, sau servesc ca donatori de azot, sau sunt componente vitale ale nutriției.

Clasificarea aminoacizilor proteinogeni se bazează pe structura și polaritatea lanțurilor laterale:

1. Aminoacizi alifatici:

glicina, gly,G,Gly

alanina, ala, A, Ala

valina, arborele,V,Val*

leucina, lei,L,Leu*

izoleucina, nămol, eu, Ile*

Acești aminoacizi nu conțin heteroatomi sau grupări ciclice în lanțul lateral și sunt caracterizați printr-o polaritate clar scăzută.

cisteina, cis, C, Cys

metionină, metanfetamina, M, întâlnit*

3. Aminoacizi aromatici:

Fenilalanină, uscător de păr,F,Phe*

tirozina, galerie de tir, Y, Tyr

triptofan, Trei, W, Trp*

histidina, gis, H, Lui

Aminoacizii aromatici conțin inele mezomerice stabilizate prin rezonanță. În acest grup, doar aminoacidul fenilalanina prezintă polaritate scăzută, tirozina și triptofanul sunt caracterizate prin polaritate vizibilă, iar histidina are chiar polaritate ridicată. Histidina poate fi, de asemenea, clasificată ca un aminoacid bazic.

4. Aminoacizi neutri:

serină, gri,S,Ser

treonina, tre, T, Thr*

asparagină, asn, N, Asn

glutamina, gln, Q, Gln

Aminoacizii neutri conțin grupări hidroxil sau carboxamidă. Deși grupările amidice sunt neionice, moleculele de asparagină și glutamină sunt foarte polare.

5. Aminoacizi acizi:

acid aspartic (aspartat), asp, D, Asp

acid glutamic (glutamat), glu, E, Glu

Grupările carboxil ale lanțurilor laterale ale aminoacizilor acizi sunt complet ionizate pe întregul interval de valori fiziologice ale pH-ului.

6. Aminoacizi esențiali:

lizină, l din, K, Lys*

arginină, arg, R, Arg

Lanțurile laterale ale principalilor aminoacizi sunt complet protonate în regiunea pH neutru. Un aminoacid foarte bazic și foarte polar este arginina, care conține o grupă guanidină.

7. Iminoacid:

prolina, despre,P,Pro

Lanțul lateral al prolinei constă dintr-un inel cu cinci atomi care conține un atom de carbon α și o grupare α-amino. Prin urmare, prolina, strict vorbind, nu este un aminoacid, ci un iminoacid. Atomul de azot din inel este o bază slabă și nu este protonat la valorile fiziologice ale pH-ului. Datorită structurii sale ciclice, prolina provoacă curbe în lanțul polipeptidic, ceea ce este foarte important pentru structura colagenului.

Unii dintre aminoacizii enumerați nu pot fi sintetizați în corpul uman și trebuie aprovizionați cu alimente. Acești aminoacizi esențiali sunt marcați cu asteriscuri.

După cum sa menționat mai sus, aminoacizii proteinogeni sunt precursorii mai multor molecule valoroase biologic active.

Două amine biogene, β-alanina și cisteamina, fac parte din coenzima A (coenzimele sunt derivați ai vitaminelor solubile în apă care formează centrul activ al enzimelor complexe). β-Alanina se formează prin decarboxilarea acidului aspartic, iar cisteamina prin decarboxilarea cisteinei:

β-alanina cisteamină

Reziduul de acid glutamic face parte dintr-o altă coenzimă - acidul tetrahidrofolic, un derivat al vitaminei B c.

Alte molecule valoroase din punct de vedere biologic sunt conjugatele acizilor biliari cu aminoacidul glicina. Acești conjugați sunt acizi mai puternici decât cei de bază, se formează în ficat și sunt prezenți în bilă sub formă de săruri.

acid glicocolic

Aminoacizii proteinogeni sunt precursori ai unor antibiotice - substanțe biologic active sintetizate de microorganisme și suprimă proliferarea bacteriilor, virusurilor și celulelor. Cele mai cunoscute dintre ele sunt penicilinele și cefalosporinele, care alcătuiesc grupul de antibiotice β-lactamice și sunt produse de mucegaiurile genului. Penicillium. Se caracterizează prin prezența în structura lor a unui inel β-lactamic reactiv, cu ajutorul căruia inhibă sinteza pereților celulari ai microorganismelor gram-negative.

formula generală a penicilinelor

Din aminoacizi, prin decarboxilare se obțin aminele biogene - neurotransmițători, hormoni și histohormoni.

Aminoacizii glicina și glutamatul sunt ei înșiși neurotransmițători în sistemul nervos central.

Derivații aminoacizilor sunt și alcaloizi - compuși naturali care conțin azot de natură bazică, formați în plante. Acești compuși sunt compuși fiziologici extrem de activi utilizați pe scară largă în medicină. Exemple de alcaloizi includ papaverină derivată de fenilalanină, un alcaloid izochinolin al macului somnifer (un antispastic) și derivatul triptofan fizostigmină, un alcaloid indol din boabele Calabar (un medicament anticolinesterazic):

papaverină fizostigmină

Aminoacizii sunt obiecte extrem de populare ale biotehnologiei. Există multe opțiuni pentru sinteza chimică a aminoacizilor, dar rezultatul este racemații de aminoacizi. Întrucât pentru Industria alimentarăși numai izomerii L ai aminoacizilor sunt adecvați pentru medicină amestecurile racemice trebuie separate în enantiomeri, ceea ce pune o problemă serioasă. Prin urmare, abordarea biotehnologică este mai populară: sinteza enzimatică folosind enzime imobilizate și sinteza microbiologică folosind celule microbiene întregi. În ambele ultime cazuri, se obțin izomeri L puri.

Aminoacizii sunt utilizați ca suplimente nutritiveși componentele furajelor. Acidul glutamic îmbunătățește gustul cărnii, valina și leucina îmbunătățesc gustul produse de patiserie, glicina și cisteina sunt folosite ca antioxidanți în conserve. D-triptofanul poate fi un înlocuitor al zahărului, deoarece este de multe ori mai dulce. Lizina este adăugată în hrana animalelor de fermă, deoarece majoritatea proteinelor vegetale conțin cantități mici de aminoacid esențial lizină.

Aminoacizii sunt folosiți pe scară largă în practica medicală. Aceștia sunt aminoacizi precum metionina, histidina, acizii glutamic și aspartic, glicina, cisteina, valina.

În ultimul deceniu, aminoacizii au început să fie adăugați în produsele cosmetice pentru îngrijirea pielii și a părului.

Aminoacizii modificați chimic sunt, de asemenea, utilizați pe scară largă în industrie ca agenți tensioactivi în sinteza polimerilor, în producția de detergenți, emulgatori și aditivi pentru combustibili.

Proteinele formează baza materială a activității chimice a celulei. Funcțiile proteinelor în natură sunt universale. Nume proteine, termenului cel mai acceptat în literatura rusă îi corespunde proteine(din greaca proteios- primul). Până în prezent, s-au făcut progrese mari în stabilirea relației dintre structura și funcțiile proteinelor, mecanismul participării lor la cele mai importante procese ale vieții organismului și în înțelegerea bazei moleculare a patogenezei multor boli.

În funcție de greutatea lor moleculară, se disting peptidele și proteinele. Peptidele au o greutate moleculară mai mică decât proteinele. Peptidele sunt mai susceptibile de a avea o funcție de reglare (hormoni, inhibitori și activatori de enzime, transportori de ioni prin membrane, antibiotice, toxine etc.).

12.1. α -Aminoacizi

12.1.1. Clasificare

Peptidele și proteinele sunt construite din reziduuri de α-aminoacizi. Numărul total Există mai mult de 100 de aminoacizi naturali, dar unii dintre ei se găsesc doar într-o anumită comunitate de organisme, cei mai importanți 20 de aminoacizi se găsesc în mod constant în toate proteinele (Schema 12.1).

α-Aminoacizii sunt compuși heterofuncționali ale căror molecule conțin atât o grupare amino, cât și o grupare carboxil la același atom de carbon.

Schema 12.1.Cei mai importanți α-aminoacizi*

* Abrevierile sunt folosite numai pentru a scrie resturile de aminoacizi din moleculele de peptide și proteine. ** Aminoacizi esențiali.

Denumirile α-aminoacizilor pot fi construite folosind nomenclatura substitutivă, dar denumirile lor triviale sunt mai des folosite.

Numele banale pentru α-aminoacizi sunt de obicei asociate cu sursele de izolare. Serina face parte din fibroina de mătase (din lat. serieus- mătăsos); Tirozina a fost mai întâi izolată din brânză (din greacă. tyros- brânză); glutamina - din gluten de cereale (din germană. Gluten- lipici); acid aspartic - din muguri de sparanghel (din lat. sparanghel- sparanghel).

Mulți α-aminoacizi sunt sintetizați în organism. Unii aminoacizi necesari sintezei proteinelor nu sunt produși în organism și trebuie să provină din exterior. Acești aminoacizi se numesc de neînlocuit(vezi diagrama 12.1).

α-aminoacizii esențiali includ:

valină izoleucină metionină triptofan

leucină lizină treonină fenilalanină

α-Aminoacizii sunt clasificați în mai multe moduri în funcție de caracteristica care servește drept bază pentru împărțirea lor în grupuri.

Una dintre caracteristicile de clasificare este natura chimică a radicalului R. Pe baza acestei caracteristici, aminoacizii sunt împărțiți în alifatici, aromatici și heterociclici (vezi diagrama 12.1).

Alifaticα -aminoacizi. Acesta este cel mai mare grup. În cadrul acestuia, aminoacizii sunt împărțiți folosind caracteristici suplimentare de clasificare.

În funcție de numărul de grupări carboxil și grupări amino din moleculă, se disting următoarele:

Aminoacizi neutri - câte o grupă NH 2 și COOH;

Aminoacizi de bază - două grupe NH 2 și un grup

COOH;

Aminoacizi acizi - o grupă NH 2 și două grupe COOH.

Se poate observa că în grupul de aminoacizi neutri alifatici numărul de atomi de carbon din lanț nu este niciodată mai mare de șase. În același timp, în lanț nu există aminoacizi cu patru atomi de carbon, iar aminoacizii cu cinci și șase atomi de carbon au doar o structură ramificată (valină, leucină, izoleucină).

Un radical alifatic poate conține grupări funcționale „suplimentare”:

Hidroxil - serină, treonină;

Carboxilic - acizi aspartic și glutamic;

Tiol - cisteină;

Amida - asparagină, glutamina.

Aromaticα -aminoacizi. Acest grup include fenilalanina și tirozina, construite astfel încât inelele benzenice din ele să fie separate de fragmentul comun de α-aminoacid de către gruparea metilen -CH 2-.

Heterociclic α -aminoacizi. Histidina și triptofanul aparținând acestui grup conțin heterocicli - imidazol și, respectiv, indol. Structura și proprietățile acestor heterocicluri sunt discutate mai jos (vezi 13.3.1; 13.3.2). Principiu general Construcția aminoacizilor heterociclici este aceeași cu cea a celor aromatici.

A-aminoacizii heterociclici și aromatici pot fi considerați derivați β-substituiți ai alaninei.

Aminoacidul aparține și gerociclicului prolina,în care gruparea amino secundară este inclusă în pirolidină

În chimia α-aminoacizilor, se acordă multă atenție structurii și proprietăților radicalilor „laterali” R, care joacă un rol important în formarea structurii proteinelor și îndeplinirea funcțiilor lor biologice. De mare importanță sunt caracteristici precum polaritatea radicalilor „laterali”, prezența grupărilor funcționale în radicali și capacitatea acestor grupări funcționale de a ioniza.

În funcție de radicalul lateral, aminoacizii cu nepolar radicali (hidrofobi) și aminoacizi c polar radicali (hidrofili).

Prima grupă include aminoacizi cu radicali laterali alifatici - alanină, valină, leucină, izoleucină, metionină - și radicali laterali aromatici - fenilalanina, triptofan.

Al doilea grup include aminoacizi care au grupări funcționale polare în radicalii lor care sunt capabili de ionizare (ionogene) sau nu se pot transforma într-o stare ionică (nonionică) în condițiile corpului. De exemplu, în tirozină gruparea hidroxil este ionică (de natură fenolică), la serină este neionică (de natură alcoolică).

Aminoacizii polari cu grupări ionice în radicali în anumite condiții pot fi în stare ionică (anionică sau cationică).

12.1.2. Stereoizomerie

Principalul tip de construcție al α-aminoacizilor, adică legătura aceluiași atom de carbon cu două grupe funcționale diferite, un radical și un atom de hidrogen, predetermina în sine chiralitatea atomului de carbon α. Excepția este cel mai simplu aminoacid glicină H 2 NCH 2 COOH, care nu are un centru de chiralitate.

Configurația α-aminoacizilor este determinată de standardul de configurație - gliceraldehida. Locația grupării amino în formula standard de proiecție Fischer din stânga (similar grupării OH din l-gliceraldehidă) corespunde configurației l, iar în dreapta - configurației d a atomului de carbon chiral. De R,În sistemul S, atomul de carbon α din toți aminoacizii α din seria l are o configurație S, iar în seria d, o configurație R (excepția este cisteina, vezi 7.1.2) .

Majoritatea a-aminoacizilor conțin un atom de carbon asimetric pe moleculă și există ca doi enantiomeri optic activi și un racemat optic inactiv. Aproape toți α-aminoacizii naturali aparțin seriei l.

Aminoacizii izoleucină, treonină și 4-hidroxiprolină conțin doi centri de chiralitate în moleculă.

Astfel de aminoacizi pot exista ca patru stereoizomeri, reprezentând două perechi de enantiomeri, fiecare formând un racemat. Pentru a construi proteine ​​animale, se folosește doar unul dintre enantiomeri.

Stereoizomeria izoleucinei este similară cu stereoizomeria treoninei discutată anterior (vezi 7.1.3). Dintre cei patru stereoizomeri, proteinele includ l-izoleucină cu configurația S a ambilor atomi de carbon asimetrici C-α și C-β. Numele unei alte perechi de enantiomeri care sunt diastereomeri în raport cu leucina folosesc prefixul Buna ziua-.

Clivajul racemaților. Sursa de α-aminoacizi din seria l sunt proteinele, care sunt supuse scindării hidrolitice în acest scop. Datorită nevoii mari de enantiomeri individuali (pentru sinteza proteinelor, substanțe medicinale etc.) dezvoltate chimic metode de descompunere a aminoacizilor racemici sintetici. Preferat enzimatic metoda de digestie cu ajutorul enzimelor. În prezent, cromatografia pe adsorbanți chirali este utilizată pentru a separa amestecurile racemice.

12.1.3. Proprietăți acido-bazice

Amfoteritatea aminoacizilor este determinată de acid (COOH) și bazic (NH 2) grupe funcționale din moleculele lor. Aminoacizii formează săruri atât cu alcalii, cât și cu acizii.

În stare cristalină, α-aminoacizii există ca ioni dipolari H3N+ - CHR-COO- (notație folosită în mod obișnuit

Structura aminoacidului în formă neionizată este doar pentru comoditate).

În soluție apoasă, aminoacizii există sub forma unui amestec de echilibru de ioni dipolari, forme cationice și anionice.

Poziția de echilibru depinde de pH-ul mediului. Pentru toți aminoacizii, formele cationice predomină în formele puternic acide (pH 1-2) și anionice în mediile puternic alcaline (pH > 11).

Structura ionică determină o serie de proprietăți specifice ale aminoacizilor: punct de topire ridicat (peste 200? C), solubilitate în apă și insolubilitate în solvenți organici nepolari. Capacitatea majorității aminoacizilor de a se dizolva bine în apă este un factor important în asigurarea funcționării lor biologice, sunt asociate absorbția aminoacizilor, transportul lor în organism etc.

Un aminoacid complet protonat (forma cationică) din perspectiva teoriei lui Brønsted este un acid dibazic,

Donând un proton, un astfel de acid dibazic se transformă într-un acid monobazic slab - un ion dipolar cu o grupă acidă NH 3 + . Deprotonarea ionului dipolar duce la producerea formei anionice a aminoacidului - ionul carboxilat, care este o bază Brønsted. Valorile caracterizează

țiuni proprietăți acide gruparea carboxil a aminoacizilor, de obicei variază de la 1 la 3; valorile pK a2 care caracterizează aciditatea grupului de amoniu - de la 9 la 10 (Tabelul 12.1).

Tabelul 12.1.Proprietățile acido-bazice ale celor mai importanți α-aminoacizi

Poziția de echilibru, adică raportul dintre diferitele forme ale unui aminoacid, într-o soluție apoasă la anumite valori ale pH-ului depinde în mod semnificativ de structura radicalului, în principal de prezența grupărilor ionice în acesta, jucând rolul de suplimentar. centrii acizi si bazici.

Valoarea pH-ului la care concentrația ionilor dipolari este maximă și concentrațiile minime ale formelor cationice și anionice ale unui aminoacid sunt egale, se numeștepunct izoelectric (p/).

Neutruα -aminoacizi. Acești aminoacizi conteazăpIuşor mai mic decât 7 (5,5-6,3) datorită capacităţii mai mari de a ioniza gruparea carboxil sub influenţa efectului -/- al grupării NH2. De exemplu, alanina are un punct izoelectric la pH 6,0.

Acruα -aminoacizi. Acești aminoacizi au o grupare carboxil suplimentară în radical și sunt într-o formă complet protonată într-un mediu puternic acid. Aminoacizii acizi sunt tribazici (Brøndsted) cu trei semnificațiipK a,după cum se poate observa în exemplul acidului aspartic (p/ 3,0).

Pentru aminoacizii acizi (aspartici și glutamici), punctul izoelectric este la un pH mult mai mic decât 7 (vezi Tabelul 12.1). În organism, la valorile fiziologice ale pH-ului (de exemplu, pH-ul sângelui 7,3-7,5), acești acizi sunt în formă anionică, deoarece ambele grupări carboxil sunt ionizate.

De bazăα -aminoacizi.În cazul aminoacizilor bazici, punctele izoelectrice sunt situate în regiunea pH-ului peste 7. Într-un mediu puternic acid acești compuși sunt și acizi tribazici, ale căror etape de ionizare sunt ilustrate prin exemplul lizinei (p/ 9,8) .

În organism, aminoacizii bazici se găsesc sub formă de cationi, adică ambele grupări amino sunt protonate.

În general, fără α-aminoacid in vivonu se află în punctul său izoelectric și nu intră într-o stare corespunzătoare celei mai scăzute solubilitati în apă. Toți aminoacizii din organism sunt în formă ionică.

12.1.4. Reacții importante din punct de vedere analitic α -aminoacizi

α-Aminoacizii, ca compuși heterofuncționali, intră în reacții caracteristice atât grupelor carboxil cât și amino. Unele proprietăți chimice ale aminoacizilor se datorează grupărilor funcționale din radical. Această secțiune discută reacții care sunt de importanță practică pentru identificarea și analiza aminoacizilor.

Esterificarea.Când aminoacizii reacţionează cu alcoolii în prezenţa unui catalizator acid (de exemplu, acid clorhidric gazos), esterii se obţin sub formă de clorhidrati cu randament bun. Pentru a izola esterii liberi, amestecul de reacție este tratat cu amoniac gazos.

Esterii de aminoacizi nu au o structură dipolară, prin urmare, spre deosebire de acizii părinte, se dizolvă în solvenți organici și sunt volatili. Astfel, glicina este o substanță cristalină cu un punct de topire ridicat (292°C), iar esterul său metilic este un lichid cu punctul de fierbere de 130°C. Analiza esterilor de aminoacizi poate fi efectuată utilizând cromatografia gaz-lichid.

Reacția cu formaldehida. De importanță practică este reacția cu formaldehida, care stă la baza determinării cantitative a aminoacizilor prin metoda titrarea formolului(metoda Sørensen).

Natura amfoteră a aminoacizilor nu permite titrarea directă cu alcali în scopuri analitice. Interacțiunea aminoacizilor cu formaldehida produce aminoalcooli relativ stabili (vezi 5.3) - derivați N-hidroximetil, a căror grupare carboxil liberă este apoi titrată cu alcali.

Reacții calitative. O caracteristică a chimiei aminoacizilor și proteinelor este utilizarea a numeroase reacții calitative (de culoare), care au stat anterior la baza analizei chimice. În zilele noastre, când cercetările se desfășoară prin metode fizico-chimice, multe reacții calitative continuă să fie utilizate pentru detectarea α-aminoacizilor, de exemplu, în analiza cromatografică.

Chelație. Cu cationi ai metalelor grele, α-aminoacizii ca compuși bifuncționali formează săruri intra-complexe, de exemplu, cu hidroxid de cupru(11) proaspăt preparat în condiții blânde, se obțin chelați bine cristalizanți.

săruri de cupru(11) de culoare albastră(una dintre metodele nespecifice de detectare a α-aminoacizilor).

Reacția ninhidrinei. Reacția calitativă generală a α-aminoacizilor este reacția cu ninhidrina. Produsul de reacție are o culoare albastru-violet, care este utilizat pentru detectarea vizuală a aminoacizilor pe cromatograme (pe hârtie, în strat subțire), precum și pentru determinarea spectrofotometrică pe analizoare de aminoacizi (produsul absoarbe lumina în regiunea de 550-570 nm).

Dezaminarea. În condiții de laborator, această reacție se realizează prin acțiunea acidului azot asupra α-aminoacizilor (vezi 4.3). În acest caz, se formează acidul α-hidroxi corespunzător și se eliberează azot gazos, al cărui volum este utilizat pentru a determina cantitatea de aminoacid care a reacționat (metoda Van-Slyke).

Reacția xantoproteinelor. Această reacție este utilizată pentru a detecta aminoacizi aromatici și heterociclici - fenilalanină, tirozină, histidină, triptofan. De exemplu, atunci când acidul azotic concentrat acționează asupra tirozinei, se formează un derivat nitro, colorat galben. Într-un mediu alcalin, culoarea devine portocalie din cauza ionizării grupării hidroxil fenolice și a creșterii contribuției anionului la conjugare.

Există, de asemenea, o serie de reacții private care permit detectarea aminoacizilor individuali.

Triptofan detectat prin reacția cu p-(dimetilamino)benzaldehida în acid sulfuric prin apariția unei culori roșu-violet (reacția Ehrlich). Această reacție este utilizată pentru analiza cantitativă a triptofanului în produsele de descompunere a proteinelor.

cisteină descoperit prin mai multe reacții calitative, pe baza reactivității grupei mercapto pe care o conține. De exemplu, atunci când o soluție proteică cu acetat de plumb (CH3COO)2Pb este încălzită într-un mediu alcalin, se formează un precipitat negru de sulfură de plumb PbS, ceea ce indică prezența cisteinei în proteine.

12.1.5. Reacții chimice importante din punct de vedere biologic

În organism, sub influența diferitelor enzime, se efectuează o serie de transformări chimice importante ale aminoacizilor. Astfel de transformări includ transaminarea, decarboxilarea, eliminarea, scindarea aldolică, dezaminarea oxidativă și oxidarea grupărilor tiol.

Transaminarea este calea principală pentru biosinteza α-aminoacizilor din α-oxoacizi. Donatorul grupei amino este un aminoacid, care este prezent în celule în cantitate suficientă sau în exces, iar acceptorul său este un α-oxoacid. În acest caz, aminoacidul este transformat într-un oxoacid, iar oxoacidul într-un aminoacid cu structura corespunzătoare a radicalilor. Ca rezultat, transaminarea este un proces reversibil de schimb de grupări amino și oxo. Un exemplu de astfel de reacție este producerea acidului l-glutamic din acidul 2-oxoglutaric. Aminoacidul donor poate fi, de exemplu, acid l-aspartic.

α-aminoacizii conțin o grupare amino care atrage electroni (mai precis, o grupare amino protonată NH) în poziția α față de grupa carboxil 3 +), și deci capabil de decarboxilare.

Eliminarecaracteristică aminoacizilor în care radicalul lateral în poziția β față de grupa carboxil conține o grupare funcțională atrăgătoare de electroni, de exemplu, hidroxil sau tiol. Eliminarea lor duce la acizi α-enamino reactivi intermediari, care se transformă cu ușurință în iminoacizi tautomerici (analogie cu tautomerismul ceto-enol). Ca urmare a hidratării la legătura C=N și eliminării ulterioare a moleculei de amoniac, acizii α-imino sunt transformați în acizi α-oxo.

Acest tip de transformare se numește eliminare-hidratare. Un exemplu este producerea de acid piruvic din serină.

Clivaj aldolic apare în cazul α-aminoacizilor, care conţin o grupare hidroxil în poziţia β. De exemplu, serina este descompusă pentru a forma glicină și formaldehidă (aceasta din urmă nu este eliberată în formă liberă, ci se leagă imediat de coenzimă).

Dezaminarea oxidativă poate fi efectuată cu participarea enzimelor și a coenzimei NAD+ sau NADP+ (vezi 14.3). α-Aminoacizii pot fi transformați în α-oxoacizi nu numai prin transaminare, ci și prin dezaminare oxidativă. De exemplu, acidul α-oxoglutaric este format din acid l-glutamic. În prima etapă a reacției, acidul glutamic este dehidrogenat (oxidat) în acid α-iminoglutaric

acizi. În a doua etapă are loc hidroliza, rezultând acid α-oxoglutaric și amoniac. Etapa de hidroliză are loc fără participarea unei enzime.

Reacția de aminare reductivă a acizilor α-oxo are loc în sens invers. Acidul α-oxoglutaric, continut întotdeauna în celule (ca produs al metabolismului carbohidraților), este transformat în acest fel în acid L-glutamic.

Oxidarea grupărilor tiol stă la baza interconversiilor reziduurilor de cisteină și cistină, oferind o serie de procese redox în celulă. Cisteina, ca toți tiolii (vezi 4.1.2), este ușor oxidată pentru a forma o disulfură, cistina. Legătura disulfurică din cistina este ușor redusă pentru a forma cisteină.

Datorită capacității grupului tiol de a se oxida cu ușurință, cisteina îndeplinește o funcție de protecție atunci când organismul este expus la substanțe cu capacitate oxidativă ridicată. În plus, a fost primul medicament care a prezentat efecte anti-radiații. Cisteina este utilizată în practica farmaceutică ca stabilizator pentru medicamente.

Conversia cisteinei în cistină are ca rezultat formarea de legături disulfurice, cum ar fi glutationul redus

(vezi 12.2.3).

12.2. Structura primară a peptidelor și proteinelor

În mod convențional, se crede că peptidele conțin până la 100 de resturi de aminoacizi într-o moleculă (care corespunde unei greutăți moleculare de până la 10 mii), iar proteinele conțin mai mult de 100 de resturi de aminoacizi (greutate moleculară de la 10 mii la câteva milioane). .

La rândul său, în grupul de peptide se obișnuiește să se facă distincție oligopeptide(peptide cu greutate moleculară mică) care nu conțin mai mult de 10 reziduuri de aminoacizi în lanț și polipeptide, al cărui lanț include până la 100 de resturi de aminoacizi. Macromoleculele cu un număr de reziduuri de aminoacizi care se apropie sau depășește ușor 100 nu fac distincție între polipeptide și proteine, acești termeni sunt adesea utilizați ca sinonimi.

O moleculă de peptidă și proteină poate fi reprezentată formal ca un produs al policondensării α-aminoacizilor, care are loc odată cu formarea unei legături peptidice (amide) între unitățile monomerice (Schema 12.2).

Designul lanțului de poliamidă este același pentru întreaga varietate de peptide și proteine. Acest lanț are o structură neramificată și constă din grupări peptidice (amide) alternante -CO-NH- și fragmente -CH(R)-.

Un capăt al lanțului conține un aminoacid cu o grupare NH liberă 2, se numește N-terminal, celălalt se numește C-terminal,

Schema 12.2.Principiul construirii unui lanț peptidic

care conţine un aminoacid cu o grupare COOH liberă. Lanțurile de peptide și proteine ​​sunt scrise de la capătul N-terminal.

12.2.1. Structura grupului peptidic

În grupa peptidică (amidă) -CO-NH- atomul de carbon este într-o stare de hibridizare sp2. Perechea singură de electroni a atomului de azot intră în conjugare cu electronii π ai dublei legături C=O. Din punct de vedere al structurii electronice, gruparea peptidică este un sistem p,π-conjugat cu trei centre (vezi 2.3.1), densitatea electronilor în care este deplasată către atomul de oxigen mai electronegativ. Atomii C, O și N care formează un sistem conjugat sunt localizați în același plan. Distribuția densității electronice în grupa amidă poate fi reprezentată folosind structurile de limită (I) și (II) sau deplasarea densității electronilor ca rezultat al efectelor +M- și -M ale grupelor NH și C=O, respectiv (III).

Ca rezultat al conjugării, are loc o anumită aliniere a lungimii legăturilor. Legătura dublă C=O este extinsă la 0,124 nm față de lungimea obișnuită de 0,121 nm, iar legătura C-N devine mai scurtă - 0,132 nm față de 0,147 nm în cazul obișnuit (Fig. 12.1). Sistemul conjugat plan din grupul de peptide provoacă dificultăți în rotație în jurul legăturii C-N (bariera de rotație este de 63-84 kJ/mol). Astfel, structura electronică determină un destul de rigid apartament structura grupului peptidic.

După cum se poate observa din fig. 12.1, atomii de carbon α ai resturilor de aminoacizi sunt localizați în planul grupării peptidice pe părțile opuse ale legăturii C-N, adică într-o poziție trans mai favorabilă: radicalii laterali R ai resturilor de aminoacizi în acest caz vor fi cele mai îndepărtate unele de altele în spațiu.

Lanțul polipeptidic are o structură surprinzător de uniformă și poate fi reprezentat ca o serie între ele situate într-un unghi.

Orez. 12.1.Aranjament plan al grupării peptidice -CO-NH- și atomilor de carbon α ai resturilor de aminoacizi

unul la altul planuri de grupări peptidice conectate între ele prin atomi de carbon α prin legături Cα-N și Cα-Csp 2 (Fig. 12.2). Rotația în jurul acestor legături simple este foarte limitată din cauza dificultăților în plasarea spațială a radicalilor laterali ai reziduurilor de aminoacizi. Astfel, structura electronică și spațială a grupului de peptide determină în mare măsură structura lanțului polipeptidic ca întreg.

Orez. 12.2.Poziția relativă a planurilor grupărilor peptidice din lanțul polipeptidic

12.2.2. Compoziția și secvența de aminoacizi

Cu un lanț de poliamidă construit uniform, specificitatea peptidelor și proteinelor este determinată de două caracteristici cele mai importante - compoziția de aminoacizi și secvența de aminoacizi.

Compoziția de aminoacizi a peptidelor și proteinelor este natura și raportul cantitativ al α-aminoacizilor acestora.

Compoziția de aminoacizi este determinată prin analiza hidrolizatelor de peptide și proteine, în principal prin metode cromatografice. În prezent, o astfel de analiză este efectuată folosind analizoare de aminoacizi.

Legăturile amidice sunt capabile de hidroliză atât în ​​medii acide, cât și în medii alcaline (vezi 8.3.3). Peptidele și proteinele sunt hidrolizate pentru a forma fie lanțuri mai scurte - acesta este așa-numitul hidroliza parțială, sau amestecuri de aminoacizi (sub formă ionică) - hidroliza completă. Hidroliza se realizează de obicei într-un mediu acid, deoarece mulți aminoacizi sunt instabili în condiții de hidroliză alcalină. Trebuie remarcat faptul că grupările amidice ale asparaginei și glutaminei sunt, de asemenea, supuse hidrolizei.

Structura primară a peptidelor și proteinelor este secvența de aminoacizi, adică ordinea de alternanță a resturilor de α-aminoacizi.

Structura primară este determinată prin îndepărtarea secvenţială a aminoacizilor de la fiecare capăt al lanţului şi identificarea acestora.

12.2.3. Structura și nomenclatura peptidelor

Numele peptidelor sunt construite prin listarea secvenţială a resturilor de aminoacizi, începând de la capătul N-terminal, cu adăugarea unui sufix-il, cu excepția ultimului aminoacid C-terminal, pentru care se păstrează numele complet. Cu alte cuvinte, numele

aminoacizii care au intrat în formarea unei legături peptidice datorită grupului „lor” COOH se termină în numele peptidei cu -il: alanil, valil etc. (pentru reziduurile de acid aspartic și glutamic se folosesc denumirile „aspartil” și, respectiv, „glutamil”). Numele și simbolurile aminoacizilor indică apartenența acestora l -rând, dacă nu se indică altfel ( d sau dl).

Uneori, în notația prescurtată, simbolurile H (ca parte a unei grupe amino) și OH (ca parte a unei grupări carboxil) indică nesubstituția grupărilor funcționale ale aminoacizilor terminali. Această metodă este convenabilă pentru reprezentarea derivaților funcționali ai peptidelor; de exemplu, amida peptidei de mai sus la aminoacidul C-terminal este scrisă H-Asn-Gly-Phe-NH2.

Peptidele se găsesc în toate organismele. Spre deosebire de proteine, acestea au o compoziție de aminoacizi mai eterogenă, în special, includ destul de des aminoacizi d -rând. Din punct de vedere structural, sunt și mai diverse: conțin fragmente ciclice, lanțuri ramificate etc.

Unul dintre cei mai comuni reprezentanți ai tripeptidelor este glutation- se găsește în corpul tuturor animalelor, plantelor și bacteriilor.

Cisteina din compoziția glutationului face posibil ca glutationul să existe atât sub formă redusă, cât și în formă oxidată.

Glutationul este implicat într-o serie de procese redox. Funcționează ca un protector proteic, adică o substanță care protejează proteinele cu grupări tiol SH libere de oxidare cu formarea de legături disulfură -S-S-. Acest lucru se aplică acelor proteine ​​pentru care un astfel de proces este nedorit. În aceste cazuri, glutationul preia acțiunea unui agent oxidant și astfel „protejează” proteina. În timpul oxidării glutationului, are loc reticulare intermoleculară a două fragmente tripeptidice din cauza unei legături disulfurice. Procesul este reversibil.

12.3. Structura secundară a polipeptidelor și proteinelor

Polipeptidele și proteinele cu greutate moleculară mare, împreună cu structura primară, sunt, de asemenea, caracterizate prin niveluri mai ridicate de organizare, care sunt numite secundar, terțiarȘi cuaternar structurilor.

Structura secundară este descrisă de orientarea spațială a lanțului polipeptidic principal, structura terțiară de arhitectura tridimensională a întregii molecule proteice. Atât structura secundară, cât și cea terțiară sunt asociate cu aranjarea ordonată a lanțului macromolecular în spațiu. Structura terțiară și cuaternară a proteinelor este discutată într-un curs de biochimie.

S-a demonstrat prin calcul că una dintre cele mai favorabile conformații pentru un lanț polipeptidic este un aranjament în spațiu sub forma unei spirale drepte, numită α-helix(Fig. 12.3, a).

Aranjamentul spațial al unui lanț polipeptidic elicoidal α poate fi imaginat imaginându-ne că se înfășoară în jurul unui anumit

Orez. 12.3.conformația α-helicală a lanțului polipeptidic

cilindru (vezi Fig. 12.3, b). Există o medie de 3,6 reziduuri de aminoacizi pe tură a helixului, pasul helixului este de 0,54 nm, iar diametrul este de 0,5 nm. Planurile a două grupări peptidice învecinate sunt situate la un unghi de 108°, iar radicalii laterali ai aminoacizilor sunt localizați în exteriorul helixului, adică sunt direcționați ca de la suprafața cilindrului.

Rolul principal în asigurarea unei astfel de conformații de lanț îl joacă legăturile de hidrogen, care în α-helix se formează între atomul de oxigen carbonil al fiecărui prim și atomul de hidrogen al grupării NH a fiecărui al cincilea rest de aminoacid.

Legăturile de hidrogen sunt direcționate aproape paralel cu axa helixului α. Ei țin lanțul răsucit.

De obicei, lanțurile proteice nu sunt complet elicoidale, ci doar parțial. Proteine ​​precum mioglobina și hemoglobina conțin regiuni α-helicoidale destul de lungi, cum ar fi lanțul mioglobinei

75% spiralat. În multe alte proteine, proporția regiunilor elicoidale din lanț poate fi mică.

Un alt tip de structură secundară a polipeptidelor și proteinelor este β-structură, numit si foaie pliată, sau strat pliat. Lanțurile polipeptidice alungite sunt dispuse în foițe pliate, legate prin multe legături de hidrogen între grupările peptidice ale acestor lanțuri (Fig. 12.4). Multe proteine ​​conțin atât structuri elicoidale α, cât și β-sheet.

Orez. 12.4.Structura secundară a lanțului polipeptidic sub forma unei foi pliate (structură β)

Subiect: „Aminoacizi - structură, clasificare, proprietăți, rol biologic”

Aminoacizi – care conțin azot compusi organici, ale căror molecule conțin o grupare amino –NH2 și o grupare carboxil –COOH

Cel mai simplu reprezentant este acidul aminoetanoic H2N - CH2 - COOH

Clasificarea aminoacizilor

Există 3 clasificări principale ale aminoacizilor:

Fizico-chimic – pe baza diferențelor în proprietățile fizico-chimice ale aminoacizilor

• 
  Aminoacizi hidrofobi (nepolari). Componentele radicalilor conțin de obicei grupări de hidrocarburi, unde densitatea electronică este distribuită uniform și nu există sarcini sau poli. Ele pot conține, de asemenea, elemente electronegative, dar toate se află într-un mediu de hidrocarburi.
• 
  Aminoacizi hidrofili neîncărcați (polari). . Radicalii unor astfel de aminoacizi conțin grupări polare: -OH, -SH, -CONH2
• 
  Aminoacizi încărcați negativ. Acestea includ acizii aspartic și glutamic. Au o grupare COOH suplimentară în radical - într-un mediu neutru dobândesc o sarcină negativă.
• 
  Aminoacizi încărcați pozitiv : arginină, lizină și histidină. Au o grupare NH 2 suplimentară (sau un inel imidazol, cum ar fi histidina) în radical - într-un mediu neutru ei capătă o sarcină pozitivă.

• 
  De neînlocuit aminoacizi, sunt numiți și „esențiali”. Ele nu pot fi sintetizate în corpul uman și trebuie aprovizionate cu alimente. Există 8 dintre ei și încă 2 aminoacizi care sunt clasificați ca fiind parțial esențiali.

Parțial de neînlocuit: arginină, histidină.

• 
  Înlocuit(poate fi sintetizat în corpul uman). Există 10 dintre ele: acid glutamic, glutamina, prolină, alanină, acid aspartic, asparagină, tirozină, cisteină, serină și glicină.

Aminoacizii sunt clasificați în funcție de caracteristicile lor structurale.

1. În funcție de poziția relativă a grupărilor amino și carboxil, aminoacizii se împart în α-, β-, γ-, δ-, ε- etc.

Nevoia de aminoacizi scade: Pentru tulburări congenitale asociate cu absorbția aminoacizilor. În acest caz, unele substanțe proteice pot provoca reacții alergice în organism, inclusiv probleme la locul de muncă tract gastrointestinal, mâncărimeși greață.
Digestibilitatea aminoacizilor

Viteza și completitudinea absorbției aminoacizilor depind de tipul de produse care îi conțin. Aminoacizii continuti de albusuri de ou sunt bine absorbiti de organism. brânză de vaci cu conținut scăzut de grăsimi, carne slabă și pește.

De asemenea, aminoacizii sunt absorbiți rapid cu combinația potrivită de produse: laptele este combinat cu terci de hrișcă si paine alba, tot felul de produse din faina cu carne si branza de vaci.
Caracteristici benefice aminoacizi, efectul lor asupra organismului

Fiecare aminoacid are propriul efect asupra organismului. Deci, metionina este deosebit de importantă pentru îmbunătățire metabolismul grăsimilorîn organism, este folosit ca prevenire a aterosclerozei, cirozei și a degenerării grase a ficatului.

Pentru anumite boli neuropsihiatrice se folosesc glutamina și acizii aminobutiric. Acidul glutamic este, de asemenea, folosit în gătit ca aditiv de aromatizare. Cisteina este indicată pentru bolile oculare.

Cei trei aminoacizi principali - triptofan, lizina si metionina, sunt in special necesari organismului nostru. Triptofanul este folosit pentru a accelera creșterea și dezvoltarea organismului și, de asemenea, menține echilibrul de azot în organism.

Lizina asigură creșterea normală a organismului și participă la procesele de formare a sângelui.

Principalele surse de lizină și metionină sunt brânza de vaci, carnea de vită și unele tipuri de pește (codul, bibanul, heringul). Triptofanul se găsește în cantități optime în organe, vițelși joc.atac de cord.

Aminoacizi pentru sănătate, energie și frumusețe

Pentru a construi cu succes masa musculară în culturism, se folosesc adesea complexe de aminoacizi constând din leucină, izoleucină și valină.

Pentru a menține energia în timpul antrenamentului, sportivii folosesc metionina, glicina și arginina, sau produsele care le conțin, ca suplimente alimentare.

Pentru orice persoană activă imagine sănătoasă viața, aveți nevoie de alimente speciale care conțin o serie de aminoacizi esențiali pentru a menține o formă fizică excelentă, recuperare rapida putere, arderea excesului de grăsime sau construirea masei musculare.